多価免疫複合体は、リサイクルソートチューブールから除外することにより、FCRNをリソソームに迂回させます

免疫グロブリンG（IgG; FCRN）の新生児受容体は、IgGをリサイクルエンドソームに効率的に分類し、リソソームから離れてIgG分解を防ぎます。ただし、IgG-sosonized抗原複合体に結合した場合、FCRNトラフィックはリソソームに貨物を貨物に導き、抗原処理が発生する可能性があります。ここでは、FCRNが多価のIgGと陽性の抗原に結合したときのソートのメカニズムに対処します。モノマーIgGに結合した非結合受容体またはFCRNのみが、初期のエンドソームから出現するリサイクル尿細管に分類されることがわかります。架橋FCRNは、非結合受容体を含む尿細管では決して視覚化されません。トランスフェリン受容体についても同様の結果が見られ、一般的な作用メカニズムを示唆しています。FCRN細胞質尾部の削除または置換は、架橋時にリソソームへの人身売買の転換を妨げません。したがって、ルーメナルリガンド受容体複合体の物理的特性は、リサイクル経路とリソソーム経路の間の並べ替えの重要な決定要因として作用しているように見えます。

The neonatal receptor for immunoglobulin G (IgG; FcRn) prevents IgG degradation by efficiently sorting IgG into recycling endosomes and away from lysosomes. When bound to IgG-opsonized antigen complexes, however, FcRn traffics cargo into lysosomes, where antigen processing can occur. Here we address the mechanism of sorting when FcRn is bound to multivalent IgG-opsonized antigens. We find that only the unbound receptor or FcRn bound to monomeric IgG is sorted into recycling tubules emerging from early endosomes. Cross-linked FcRn is never visualized in tubules containing the unbound receptor. Similar results are found for transferrin receptor, suggesting a general mechanism of action. Deletion or replacement of the FcRn cytoplasmic tail does not prevent diversion of trafficking to lysosomes upon cross-linking. Thus physical properties of the lumenal ligand-receptor complex appear to act as key determinants for sorting between the recycling and lysosomal pathways by regulating FcRn entry into recycling tubules.