水溶液中のレスベラトロールとカゼイン酸ナトリウムの結合

レスベラトロール（RES）とカゼイン酸ナトリウム（NA-CAS）の相互作用は、レスベラトロールによるタンパク質の蛍光消光を測定することにより研究されています。クエンチング定数は、Stern-volmer方程式を使用して決定されました。これは、Na-CasとRESの間で動的消光と静的な消光が発生することを示唆しています。Na-CasとRESの間の錯体形成の結合定数は、異なる温度で決定されました。大きな結合定数（3.7-5.1×10（5）m（-1））は、REがNa-CAに対して強い親和性を持っていることを示唆しています。この親和性は、温度が25〜37°Cに上昇すると減少します。この結合には、マイナスエンタルピー変化と結合反応の陽性エントロピー変化によって示唆されるように、水素結合と疎水性相互作用の両方が含まれます。本研究は、一般的な食物タンパク質であるNa-Casが、水と油の両方に不溶性の生物活性ポリフェノールであるRESのキャリアとして使用できることを示しています。

The interaction between resveratrol (Res) and sodium caseinate (Na-Cas) has been studied by measuring fluorescence quenching of the protein by resveratrol. Quenching constants were determined using Stern-Volmer equation, which suggests that both dynamic and static quenching occur between Na-Cas and Res. Binding constants for the complexation between Na-Cas and Res were determined at different temperatures. The large binding constants (3.7-5.1×10(5)M(-1)) suggest that Res has strong affinity for Na-Cas. This affinity decreases as the temperature is raised from 25 to 37°C. The binding involves both hydrogen bonding and hydrophobic interaction, as suggested by negative enthalpy change and positive entropy change for the binding reaction. The present study indicates that Na-Cas, a common food protein, may be used as a carrier of Res, a bioactive polyphenol which is insoluble in both water and oils.