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カテプシンD（CD）は、生物学的および病理学的プロセスの両方で重要な役割を果たしますが、CDの切断特性と基質選択はまだ完全には検討されていません。液体クロマトグラフィータンデム質量分析（LC-MS/MS）を使用して、ウシ血清アルブミン（BSA）のCD切断部位を特定しました。P1の疎水性残基は、CD切断の優先因子であるだけでなく、P1 'の疎水性もCD認識に寄与していることがわかりました。近隣の疎水性スコア（HSN）の概念は、CD認識部位の疎水性微小環境を説明するために提案されました。いくつかのタンパク質におけるCD切断特性の調査は、HSNがCD切断のペプチドの好ましい部位を判断するための敏感な指標であることを示唆しており、0.5-1.0のHSN値はしきい値を表しています。在来状態のCD切断に耐性があるタンパク質であるOvalbumin（OVA）は、変性後にCDによって簡単に切断され、切断されたペプチドの特徴はBSAに見られるものと非常に類似していました。さらに、2次元ゲル電気泳動（2DE）を実施して、Cd-Knockdown細胞のCD切断に鈍感なより多くのタンパク質を見つけました。二次的および3次元構造の分析に基づいて、すべてのαヘリックスからなる構造を持つ無傷のタンパク質は、CD切断に比較的アクセス可能であると仮定しました。
カテプシンD（CD）は、生物学的および病理学的プロセスの両方で重要な役割を果たしますが、CDの切断特性と基質選択はまだ完全には検討されていません。液体クロマトグラフィータンデム質量分析（LC-MS/MS）を使用して、ウシ血清アルブミン（BSA）のCD切断部位を特定しました。P1の疎水性残基は、CD切断の優先因子であるだけでなく、P1 'の疎水性もCD認識に寄与していることがわかりました。近隣の疎水性スコア（HSN）の概念は、CD認識部位の疎水性微小環境を説明するために提案されました。いくつかのタンパク質におけるCD切断特性の調査は、HSNがCD切断のペプチドの好ましい部位を判断するための敏感な指標であることを示唆しており、0.5-1.0のHSN値はしきい値を表しています。在来状態のCD切断に耐性があるタンパク質であるOvalbumin（OVA）は、変性後にCDによって簡単に切断され、切断されたペプチドの特徴はBSAに見られるものと非常に類似していました。さらに、2次元ゲル電気泳動（2DE）を実施して、Cd-Knockdown細胞のCD切断に鈍感なより多くのタンパク質を見つけました。二次的および3次元構造の分析に基づいて、すべてのαヘリックスからなる構造を持つ無傷のタンパク質は、CD切断に比較的アクセス可能であると仮定しました。
Cathepsin D (CD) plays an important role in both biological and pathological processes, although the cleavage characteristics and substrate selection of CD have yet to be fully explored. We employed liquid chromatography-tandem mass spectrometry (LC-MS/MS) to identify the CD cleavage sites in bovine serum albumin (BSA). We found that the hydrophobic residues at P1 were not only a preferential factor for CD cleavage but that the hydrophobicity at P1' also contributed to CD recognition. The concept of hydrophobic scores of neighbors (HSN) was proposed to describe the hydrophobic microenvironment of CD recognition sites. The survey of CD cleavage characteristics in several proteins suggested that the HSN was a sensitive indicator for judging the favorable sites in peptides for CD cleavage, with HSN values of 0.5-1.0 representing a likely threshold. Ovalbumin (OVA), a protein resistant to CD cleavage in its native state, was easily cleaved by CD after denaturation, and the features of the cleaved peptides were quite similar to those found in BSA, where a higher HSN value indicated greater cleavability. We further conducted two-dimensional gel electrophoresis (2DE) to find more proteins that were insensitive to CD cleavage in CD-knockdown cells. Based on an analysis of secondary and three-dimensional structures, we postulated that intact proteins with a structure consisting of all α-helices would be relatively accessible to CD cleavage.
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