エラスチンのエラストマー回復力の分子動力学調査

ベータベンドの接続されたチェーンとして組織された反復ポリペンタペプチドは、生物系の主要なエラストマーであるエラスチンの重要な構造要素であると考えられています。分子動力学シミュレーションは、さまざまな拡張機能で（val-pro-gly-val-gly）18の水和ポリマーで実行されました。緩和されたエラスチンにおける骨格角の変動の分析により、特に大振幅のねじり運動は、連続して隣接するヘアピンベンドを接続する残基のPHIおよびPSI角で発生することが示されました。そのような運動の多くは、Psi IおよびPhi I+1の抗相関クランクシャフト回転に起因するペプチド平面垂れを反映しています。これらの効果は、伸縮したポリマーモデルでは大幅に減少しました。弛緩したエラスチンモデルの立体構造エントロピーは、メイロビッチによる治療を使用して推定され、ポリマーが元の長さの1.75倍まで伸びたときに約1 cal/mol degのエントロピーの計算された減少を示しました。エラスチンストレッチングの初期段階では、溶媒にアクセス可能な表面積に大きな変化があります。総称して、これらの結果は、疎水性相互作用が低拡張でのエラスチンエントロピーに寄与することを示唆していますが、その点灯メカニズムは、より長い拡張での弾性回復力に大きな貢献をしていることを示唆しています。

A repetitive polypentapeptide organized as a connected chain of beta-bends is believed to be an important structural element of elastin, the major elastomer in biological systems. Molecular dynamics simulations were carried out on hydrated polymers of (Val-Pro-Gly-Val- Gly)18 at various extensions. Analysis of the fluctuations of backbone angles in relaxed elastin showed that particularly large-amplitude torsional motions occur in phi and psi angles of residues connecting sequentially adjacent hairpin bends. Many such motions reflect peptide plane librations that result from anticorrelated crankshaft rotations of psi i and phi i+1. These effects were much reduced in stretched polymer models. The conformational entropy of relaxed and stretched elastin models was estimated using a treatment due to Meirovitch, and gave a calculated decrease in entropy of about 1 cal/mol deg when the polymer was stretched to 1.75 times its original length. There are large changes in solvent-accessible surface area during the initial stages of elastin stretching. Collectively these results suggest that hydrophobic interactions make contributions to elastin entropy at low extensions, but that librational mechanisms make larger contributions to the elastic restoring force at longer extensions.