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V（Br）Po（ANI）およびV（Br）PO（ANII）として略された茶色藻類Ascophyllum nodosumのブロモペルオキシダーゼは、41％の配列相同性を示し、αヘリック二次構造の割合で2倍に異なります。タンパク質モノマーは、V（BR）PO（ANI）のホモダイマーに組織され、V（BR）PO（ANII）のヘキサマーを組織します。ブロモペルオキシダーゼIIは、V（Br）PO（ANI）よりも約1桁強い過酸化水素と臭化物を結合します。酸化触媒において、ブロモペルオキシダーゼIおよびIIは、過酸化水素と臭化水素を同様に高速にし、モルホリン-4-エタンスルホン酸（MES）緩衝菌のテルトブタノール（pH 6.2）分子ブルマインを電気剤炭化水素炭素化の実証として生成します。トリブロマイドや低臭素酸などの代替化合物は、炭素 - ブロミン結合形成に直接関与するための十分に電気依存症ではありません。臭素酸を介した臭素からトリブロマイドへの電気栄養性の減少は、たとえばアルケンとσ*（Br、x）型lumoのπ型ホモとの間のより大きなエネルギーギャップを伴うフロンティア分子軌道（FMO）分析で相関します。このアプローチを使用することにより、バナジン酸依存性ブロモペルオキシダーゼによって媒介される反応における基質の反応性とカーボンブロミン結合形成に対する選択性は、予測可能になります。
V（Br）Po（ANI）およびV（Br）PO（ANII）として略された茶色藻類Ascophyllum nodosumのブロモペルオキシダーゼは、41％の配列相同性を示し、αヘリック二次構造の割合で2倍に異なります。タンパク質モノマーは、V（BR）PO（ANI）のホモダイマーに組織され、V（BR）PO（ANII）のヘキサマーを組織します。ブロモペルオキシダーゼIIは、V（Br）PO（ANI）よりも約1桁強い過酸化水素と臭化物を結合します。酸化触媒において、ブロモペルオキシダーゼIおよびIIは、過酸化水素と臭化水素を同様に高速にし、モルホリン-4-エタンスルホン酸（MES）緩衝菌のテルトブタノール（pH 6.2）分子ブルマインを電気剤炭化水素炭素化の実証として生成します。トリブロマイドや低臭素酸などの代替化合物は、炭素 - ブロミン結合形成に直接関与するための十分に電気依存症ではありません。臭素酸を介した臭素からトリブロマイドへの電気栄養性の減少は、たとえばアルケンとσ*（Br、x）型lumoのπ型ホモとの間のより大きなエネルギーギャップを伴うフロンティア分子軌道（FMO）分析で相関します。このアプローチを使用することにより、バナジン酸依存性ブロモペルオキシダーゼによって媒介される反応における基質の反応性とカーボンブロミン結合形成に対する選択性は、予測可能になります。
Bromoperoxidases from the brown alga Ascophyllum nodosum, abbreviated as V(Br)PO(AnI) and V(Br)PO(AnII), show 41% sequence homology and differ by a factor of two in the percentage of α-helical secondary structures. Protein monomers organize into homodimers for V(Br)PO(AnI) and hexamers for V(Br)PO(AnII). Bromoperoxidase II binds hydrogen peroxide and bromide by approximately one order of magnitude stronger than V(Br)PO(AnI). In oxidation catalysis, bromoperoxidases I and II turn over hydrogen peroxide and bromide similarly fast, yielding in morpholine-4-ethanesulfonic acid (MES)-buffered aqueous tert-butanol (pH 6.2) molecular bromine as reagent for electrophilic hydrocarbon bromination. Alternative compounds, such as tribromide and hypobromous acid are not sufficiently electrophilic for being directly involved in carbon-bromine bond formation. A decrease in electrophilicity from bromine via hypobromous acid to tribromide correlates in a frontier molecular orbital (FMO) analysis with larger energy gaps between the π-type HOMO of, for example, an alkene and the σ*(Br,X)-type LUMO of the bromination reagent. By using this approach, the reactivity of substrates and selectivity for carbon-bromine bond formation in reactions mediated by vanadate-dependent bromoperoxidases become predictable, as exemplified by the synthesis of bromopyrroles occurring naturally in marine sponges of the genera Agelas, Acanthella, and Axinella.
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