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ヒトライノウイルス（HRV）感染は、宿主細胞の核孔を構成するヌクレオポリンタンパク質（NUP）の切断による核細胞質輸送の破壊により、必須細胞プロセスのシャットダウンをもたらします。HRVゲノムは、NUP62などの宿主タンパク質を切断できる2つのプロテアーゼ（2aと3c）をコードしますが、それぞれの特定の寄与に関してはほとんど知られていません。ここでは、トランスフェクトとHRV感染細胞を使用して、3CプロテアーゼがHRV感染中のNUP153の切断のメディエーターである可能性が高いことを初めて確立しますが、NUP62とNUP98はHRV2Aプロテアーゼの標的である可能性があります。HRV16 3Cプロテアーゼは、トランスフェクトされた細胞における核スペックルタンパク質SC35の外観と分布の変化を引き出すこともでき、HRV16感染細胞におけるSC35の誤局在の重要なメディエーターとしてそれを暗示しました。さらに、3Cプロテアーゼ活性は、核小体からのヌクレオリンタンパク質の再分布につながりましたが、HnRNPタンパク質の核局在化には影響しませんでした。- 感染細胞は、ほぼ確実に3Cプロテアーゼに加えて2Aを必要とします。したがって、2Aと協調して、宿主細胞核タンパク質の切断および誤局在におけるHRV 3Cプロテアーゼの特定の役割は、HRVの病因に初めて関与しています。
ヒトライノウイルス（HRV）感染は、宿主細胞の核孔を構成するヌクレオポリンタンパク質（NUP）の切断による核細胞質輸送の破壊により、必須細胞プロセスのシャットダウンをもたらします。HRVゲノムは、NUP62などの宿主タンパク質を切断できる2つのプロテアーゼ（2aと3c）をコードしますが、それぞれの特定の寄与に関してはほとんど知られていません。ここでは、トランスフェクトとHRV感染細胞を使用して、3CプロテアーゼがHRV感染中のNUP153の切断のメディエーターである可能性が高いことを初めて確立しますが、NUP62とNUP98はHRV2Aプロテアーゼの標的である可能性があります。HRV16 3Cプロテアーゼは、トランスフェクトされた細胞における核スペックルタンパク質SC35の外観と分布の変化を引き出すこともでき、HRV16感染細胞におけるSC35の誤局在の重要なメディエーターとしてそれを暗示しました。さらに、3Cプロテアーゼ活性は、核小体からのヌクレオリンタンパク質の再分布につながりましたが、HnRNPタンパク質の核局在化には影響しませんでした。- 感染細胞は、ほぼ確実に3Cプロテアーゼに加えて2Aを必要とします。したがって、2Aと協調して、宿主細胞核タンパク質の切断および誤局在におけるHRV 3Cプロテアーゼの特定の役割は、HRVの病因に初めて関与しています。
Human Rhinovirus (HRV) infection results in shut down of essential cellular processes, in part through disruption of nucleocytoplasmic transport by cleavage of the nucleoporin proteins (Nups) that make up the host cell nuclear pore. Although the HRV genome encodes two proteases (2A and 3C) able to cleave host proteins such as Nup62, little is known regarding the specific contribution of each. Here we use transfected as well as HRV-infected cells to establish for the first time that 3C protease is most likely the mediator of cleavage of Nup153 during HRV infection, while Nup62 and Nup98 are likely to be targets of HRV2A protease. HRV16 3C protease was also able to elicit changes in the appearance and distribution of the nuclear speckle protein SC35 in transfected cells, implicating it as a key mediator of the mislocalisation of SC35 in HRV16-infected cells. In addition, 3C protease activity led to the redistribution of the nucleolin protein out of the nucleolus, but did not affect nuclear localisation of hnRNP proteins, implying that complete disruption of nucleocytoplasmic transport leading to relocalisation of hnRNP proteins from the nucleus to the cytoplasm in HRV-infected cells almost certainly requires 2A in addition to 3C protease. Thus, a specific role for HRV 3C protease in cleavage and mislocalisation of host cell nuclear proteins, in concert with 2A, is implicated for the first time in HRV pathogenesis.
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