ガラクトースに特異的なヒトマクロファージレクチンの分子クローニング

マウスMAC-2タンパク質は、炎症性マクロファージによって分泌されるガラクトースおよびIgE結合レクチンです。ここでは、MAC-2のヒトホモログ（HMAC-2）を表すcDNAのクローニングと特性評価について説明します。HMAC-2 cDNAに由来するアミノ酸配列は、タンパク質が進化的に高度に保存されていることを示しており、そのアミノ酸残基の85％はマウスホモログのものと類似しています。この保存は、特にカルボキシル末端レクチンドメインでマークされています。タンパク質のアミノ末端半分は保存されていませんが、マウスタンパク質に見られる繰り返しのプロリングリシンリッチモチーフが含まれています。in vitroで合成されたHMAC-2は、MAC-2に対するM3/38モノクローナル抗体によって認識され、デシアリル化糖タンパク質アシアロフェトゥインと基底膜の主要成分であるラミニンに結合します。これらの調査結果は、HMAC-2の潜在的な機能のコンテキストで説明されています。

The murine Mac-2 protein is a galactose- and IgE-binding lectin secreted by inflammatory macrophages. We describe here the cloning and characterization of a cDNA representing the human homolog of Mac-2 (hMac-2). The amino acid sequence derived from the hMac-2 cDNA indicates that the protein is evolutionarily highly conserved, with 85% of its amino acid residues being similar to those in the murine homolog. This conservation is especially marked in the carboxyl-terminal lectin domain. The amino-terminal half of the protein is less conserved but still contains the repetitive proline-glycine-rich motif seen in the mouse protein. hMac-2 synthesized in vitro is recognized by the M3/38 monoclonal antibody to Mac-2 and binds to the desialylated glycoprotein asialofetuin and to laminin, a major component of basement membranes. These findings are discussed in the context of the potential functions of hMac-2.