枯草菌のアミノペプチダーゼ

L-アミノペプチダーゼ (EC 3.4.11; α-アミノアシルペプチドヒドロラーゼ) 活性を持つ 3 つの酵素と D-アミノペプチダーゼ (EC 3.4.11; α-アミノアシルペプチドヒドロラーゼ) 活性を持つ 1 つの酵素が相互に分離され、Bacillus subtilis 168 W.T. から部分的に精製され、分子量と触媒特性に関して区別され、この細菌の生理機能と関連して研究されました。アミノペプチダーゼ I と呼ばれる 1 つの L-アミノペプチダーゼは、分子量 210,000 +/- 20,000 を持ち、成長の初期に生成され、L-アラニル-β-ナフチルアミドを最も迅速に加水分解します。アミノペプチダーゼ II と呼ばれる別の分子量 67,000 +/- 10,000 も成長の初期に生成され、L-リシル-ベータ-ナフチルアミドを最も迅速に加水分解します。3 番目のアミノペプチダーゼ III (分子量 228,000 +/- 20,000) は、主に定常期の初期に生成され、L-α-アスパルチル-β-ナフチルアミドを基質として最も効率的に利用します。定常期初期におけるアミノペプチダーゼ III の合成は、おそらく成長の停止または初期の胞子形成関連事象の開始に関連して、ペプチドの選択的異化がこの時点で起こっていることを示唆しています。カルボキシルブロックされたジペプチド D-アラニル-D-アラニル-β-ナフチルアミド (D-アラニル-β-ナフチルアミドおよび D-アラニル-D-アラニル-D-アラニン) を加水分解する D-アミノペプチダーゼも同定され、アミノペプチダーゼ II から分離され、170 倍精製されています。分子量 220,000 +/- 20,000 の D-アミノペプチダーゼは、主に生物の細胞壁とペリプラズムに局在しています。この証拠と成長サイクル中の活性の変動は、細胞壁またはペプチド抗生物質の代謝における重要な機能を示唆しています。

Three enzymes with L- and one enzyme with D-aminopeptidase (EC 3.4.11; alpha-aminoacyl peptide hydrolase) activity have been separated from each other and partially purified from Bacillus subtilis 168 W.T., distinguished with respect to their molecular weights and catalytic properties, and studied in relation to the physiology of this bacterium. One L-aminopeptidase, designated aminopeptidase I, has a molecular weight of 210,000 +/- 20,000, is produced early in growth, and hydrolyzes L-alanyl-beta-naphthylamide most rapidly. Another, designated aminopeptidase II, molecular weight 67,000 +/- 10,000, is also produced early in growth and hydrolyzes L-lysyl-beta-naphthylamide most rapidly. A third, aminopeptidase III, molecular weight 228,000 +/- 20,000, is produced predominantly in early stationary phase and most efficiently utilizes L-alpha-aspartyl-beta-naphthylamide as substrate. The synthesis of aminopeptidase III in early stationary phase suggests that selective catabolism of peptides occurs at this time, perhaps related to the cessation of growth or the onset of early sporulation-associated events. A D-aminopeptidase which hydrolyzes the carboxyl-blocked dipeptide D-alanyl-D-alanyl-beta-naphthylamide (as well as D-alanyl-beta-naphthylamide and D-alanyl-D-alanyl-D-alanine) has also been identified, separated from aminopeptidase II, and purified 170-fold. D-Aminopeptidase, molecular weight 220,000 +/- 20,000, is localized predominantly in the cell wall and periplasm of the organism. This evidence and the variation of the activity during the growth cycle suggest an important function in cell wall or peptide antibiotic metabolism.