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PCPE-1（プロコラーゲンC-タンパク質エンハンサー-1）は、BMP-1（骨形態形成タンパク質1）などのプロコラーゲンCプロテイナーゼによってプロコラーゲン処理を刺激できる細胞外マトリックス糖タンパク質です。PCPE-1は、ProcollagensとBMP-1に加えていくつかのタンパク質と相互作用し、コラーゲンの成熟以外の生物学的プロセスに関与する可能性があることを示唆しています。したがって、細胞外マトリックスでPCPE-1の追加パートナーを検索し、その生物学的役割に関する新しい洞察を提供できます。SPR（表面プラズモン共鳴）イメージングにより、PCPE-1の17の新しいパートナーを特定しました。PCPE-1は、β-アミロイドペプチドと一時的な複合体を形成しますが、ラミニン-111111（kd = 58.8 pm）、コラーゲンVI（kd = 9.5 nm）、TSP-1（Thrombospondin-1）（kd1 = 19.9 pm、kd2 = 14.5 nm）、colgen as collagen iv）、collagen vis（kd1 = 19.9（kd1 = 19.9）コラーゲンXVIIIのフラグメント（KD1 = 0.30 nm、Kd2 = 1.1 nm）。エンドスタチンは、PCPE-1のNTR（ネトリン様）ドメインに結合し、ヘパリンによるPCPE-1増強活性の延期の程度を減少させます。遺伝子オントロジーの用語に基づいたPCPE-1相互作用ネットワークの分析は、コラーゲンの沈着におけるその役割に加えて、PCPE-1が腫瘍の成長、神経変性疾患、血管新生に関与している可能性があることを示唆しています。in vitroアッセイでは、CUB1CUB2（CUBが補体タンパク質サブコンポーネントC1R/C1S、ウニ胚成長因子、BMP-1）がPCPE-1のフラグメントを血管新生を阻害することを実際に示しています。
PCPE-1（プロコラーゲンC-タンパク質エンハンサー-1）は、BMP-1（骨形態形成タンパク質1）などのプロコラーゲンCプロテイナーゼによってプロコラーゲン処理を刺激できる細胞外マトリックス糖タンパク質です。PCPE-1は、ProcollagensとBMP-1に加えていくつかのタンパク質と相互作用し、コラーゲンの成熟以外の生物学的プロセスに関与する可能性があることを示唆しています。したがって、細胞外マトリックスでPCPE-1の追加パートナーを検索し、その生物学的役割に関する新しい洞察を提供できます。SPR（表面プラズモン共鳴）イメージングにより、PCPE-1の17の新しいパートナーを特定しました。PCPE-1は、β-アミロイドペプチドと一時的な複合体を形成しますが、ラミニン-111111（kd = 58.8 pm）、コラーゲンVI（kd = 9.5 nm）、TSP-1（Thrombospondin-1）（kd1 = 19.9 pm、kd2 = 14.5 nm）、colgen as collagen iv）、collagen vis（kd1 = 19.9（kd1 = 19.9）コラーゲンXVIIIのフラグメント（KD1 = 0.30 nm、Kd2 = 1.1 nm）。エンドスタチンは、PCPE-1のNTR（ネトリン様）ドメインに結合し、ヘパリンによるPCPE-1増強活性の延期の程度を減少させます。遺伝子オントロジーの用語に基づいたPCPE-1相互作用ネットワークの分析は、コラーゲンの沈着におけるその役割に加えて、PCPE-1が腫瘍の成長、神経変性疾患、血管新生に関与している可能性があることを示唆しています。in vitroアッセイでは、CUB1CUB2（CUBが補体タンパク質サブコンポーネントC1R/C1S、ウニ胚成長因子、BMP-1）がPCPE-1のフラグメントを血管新生を阻害することを実際に示しています。
PCPE-1 (procollagen C-proteinase enhancer-1) is an extracellular matrix glycoprotein that can stimulate procollagen processing by procollagen C-proteinases such as BMP-1 (bone morphogenetic protein 1). PCPE-1 interacts with several proteins in addition to procollagens and BMP-1, suggesting that it could be involved in biological processes other than collagen maturation. We thus searched for additional partners of PCPE-1 in the extracellular matrix, which could provide new insights into its biological roles. We identified 17 new partners of PCPE-1 by SPR (surface plasmon resonance) imaging. PCPE-1 forms a transient complex with the β-amyloid peptide, whereas it forms high or very high affinity complexes with laminin-111 (KD=58.8 pM), collagen VI (KD=9.5 nM), TSP-1 (thrombospondin-1) (KD1=19.9 pM, KD2=14.5 nM), collagen IV (KD=49.4 nM) and endostatin, a fragment of collagen XVIII (KD1=0.30 nM, KD2=1.1 nM). Endostatin binds to the NTR (netrin-like) domain of PCPE-1 and decreases the degree of superstimulation of PCPE-1 enhancing activity by heparin. The analysis of the PCPE-1 interaction network based on Gene Ontology terms suggests that, besides its role in collagen deposition, PCPE-1 might be involved in tumour growth, neurodegenerative diseases and angiogenesis. In vitro assays have indeed shown that the CUB1CUB2 (where CUB is complement protein subcomponents C1r/C1s, urchin embryonic growth factor and BMP-1) fragment of PCPE-1 inhibits angiogenesis.
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