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Canadian journal of biochemistry1975Sep01Vol.53issue(9)

アロラクトースに対するベータガラクトシダーゼ(大腸菌)の作用

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文献タイプ:
  • Journal Article
概要
Abstract

大腸菌のLACオペロンの天然誘導物質であるアロラクトースでのベータガラクトシダーゼ(EC 3.2.1.23)(大腸菌)の作用に関与するパラメーターを研究しました。低アロラクトース濃度では、ガラクトースとグルコースのみが形成されましたが、高アロラクトース濃度では、外菌溶解性オリゴ糖も生成されました。検出可能な量の乳糖は形成されませんでした。Vおよびkm値(それぞれ49.6 U/mgと0.00120 m)は、アロラクトースが乳糖と同じようにベータガラクトシダーゼのより良い基質ではないにしても良好であることを示しています。Allolactose(7.8-7.9)でのpH最適(7.8-7.9)とK+による活性化(Na+による活性化と比較)は、基質としての乳糖の場合と類似していた。アロラクトースのアルファアノマーは、ベータアノマーのように約2倍急速に加水分解されました。

大腸菌のLACオペロンの天然誘導物質であるアロラクトースでのベータガラクトシダーゼ(EC 3.2.1.23)(大腸菌)の作用に関与するパラメーターを研究しました。低アロラクトース濃度では、ガラクトースとグルコースのみが形成されましたが、高アロラクトース濃度では、外菌溶解性オリゴ糖も生成されました。検出可能な量の乳糖は形成されませんでした。Vおよびkm値(それぞれ49.6 U/mgと0.00120 m)は、アロラクトースが乳糖と同じようにベータガラクトシダーゼのより良い基質ではないにしても良好であることを示しています。Allolactose(7.8-7.9)でのpH最適(7.8-7.9)とK+による活性化(Na+による活性化と比較)は、基質としての乳糖の場合と類似していた。アロラクトースのアルファアノマーは、ベータアノマーのように約2倍急速に加水分解されました。

The parameters involved in the action of beta-galactosidase (EC 3.2.1.23) (Escherichia coli) on allolactose, the natural inducer of lac operon in E. coli, were studied. At low allolactose concentrations only galactose and glucose were formed, while at high allolactose concentrations transgalactolytic oligosaccharides were also produced. Detectable amounts of lactose were not formed. The V and Km values (49.6 U/mg and 0.00120 M, respectively) indicated that allolactose is as good if not a better substrate of beta-galactosidase as lactose. The pH optimum with allolactose (7.8-7.9) as well as its activation by K+ (as compared to activation by Na+) were similar to the case with lactose as substrate. The alpha-anomer of allolactose was hydrolyzed about two times as rapidly as was the beta-anomer.

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