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Planta1982Jul01Vol.155issue(2)

スクロース、マルトース、およびα、α-トレハロース異化の酵素は、大豆根節における異化しました

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文献タイプ:
  • Journal Article
概要
Abstract

大粗、セファデックスフィルター抽出物の大豆(グリシンmax(L.)Merr。)の根結節は、5.4および7.8、α、α-トレハラーゼ(E.C. 3.2.1.28)の活性でpH Optimaを含むインバーターゼ(E.C。3.2.1.26)活性を含む活性を含みました。3.8および6.6でのpH Optima、および4.5から5.0の間の広いpH最適で、マルターゼ(E.C。3.2.1.20)活性。細菌とサイトゾルは、パーコール密度勾配を使用して分離されました。セルラーゼとペクチナーゼを使用して、感染した領域のプロトプラストを結節皮質から分離しました。これらの結節画分からのディスカカリダーゼのアッセイは、酵素の以下の局在を示しています:(1)細菌はインバーターゼ活性を欠いています(pH 5.4および7.8)。(2)ほとんどではないにしても、インバーターゼ活性の多くは、結節皮質に局在する可能性があります。これは特に酸性インバーターゼにとって可能性があります。しかし、感染した領域からのサイトゾルでは、かなりのインターゼ活性がありました。(3)ほとんどのマルターゼ活性(pH 5.0)およびトレハラーゼ活性(pH 3.8および6.6)は、サイトゾルに局在していました。これらのディスカキカリダーゼ活性のほとんどは、インバーターゼとは対照的に、感染した領域のサイトゾルにある可能性があります。(4)細菌にはマルターゼ(pH 5.0)とトレハラーゼ(pH 3.8および6.6)が含まれていますが、これらの酵素活性の量は結節の総活動の15%未満でした。細菌と結節皮質は、[(14)c]トレハロースと[(14)c]マルトースの生体内加水分解が可能でした。これらの二糖は、大豆の根と胚軸によって加水分解されました。したがって、大豆結節のα、α-トレハロースはおそらく細菌によって合成されますが、トレハロースの利用能力は細菌に限定されませんでした。

大粗、セファデックスフィルター抽出物の大豆(グリシンmax(L.)Merr。)の根結節は、5.4および7.8、α、α-トレハラーゼ(E.C. 3.2.1.28)の活性でpH Optimaを含むインバーターゼ(E.C。3.2.1.26)活性を含む活性を含みました。3.8および6.6でのpH Optima、および4.5から5.0の間の広いpH最適で、マルターゼ(E.C。3.2.1.20)活性。細菌とサイトゾルは、パーコール密度勾配を使用して分離されました。セルラーゼとペクチナーゼを使用して、感染した領域のプロトプラストを結節皮質から分離しました。これらの結節画分からのディスカカリダーゼのアッセイは、酵素の以下の局在を示しています:(1)細菌はインバーターゼ活性を欠いています(pH 5.4および7.8)。(2)ほとんどではないにしても、インバーターゼ活性の多くは、結節皮質に局在する可能性があります。これは特に酸性インバーターゼにとって可能性があります。しかし、感染した領域からのサイトゾルでは、かなりのインターゼ活性がありました。(3)ほとんどのマルターゼ活性(pH 5.0)およびトレハラーゼ活性(pH 3.8および6.6)は、サイトゾルに局在していました。これらのディスカキカリダーゼ活性のほとんどは、インバーターゼとは対照的に、感染した領域のサイトゾルにある可能性があります。(4)細菌にはマルターゼ(pH 5.0)とトレハラーゼ(pH 3.8および6.6)が含まれていますが、これらの酵素活性の量は結節の総活動の15%未満でした。細菌と結節皮質は、[(14)c]トレハロースと[(14)c]マルトースの生体内加水分解が可能でした。これらの二糖は、大豆の根と胚軸によって加水分解されました。したがって、大豆結節のα、α-トレハロースはおそらく細菌によって合成されますが、トレハロースの利用能力は細菌に限定されませんでした。

Crude, Sephadex-filtered extracts of soybean (Glycine max (L.) Merr.) root nodules contained invertase (E.C. 3.2.1.26) activity with pH optima at 5.4 and 7.8, α,α-trehalase (E.C. 3.2.1.28) activity with pH optima at 3.8 and 6.6, and maltase (E.C. 3.2.1.20) activity with a broad pH optimum between 4.5 and 5.0. Bacteroids and cytosol were separated using Percoll density gradients. Cellulase and pectinase were employed to separate protoplasts from the infected region from the nodule cortex, which remained intract. Assays of disaccharidases from these nodule fractions indicated the following localization of enzymes: (1) Bacteroids lack invertase activity (pH 5.4 and 7.8). (2) Much, if not most, of the invertase activity may be localized in the nodule cortex; this is especially likely for acid invertase. However, there was substantial invertase activity in cytosol from the infected region. (3) Most of the maltase activity (pH 5.0) and trehalase activity (pH 3.8 and 6.6) were localized in the cytosol. It is likely that most of these disaccharidase activities are in the cytosol of the infected region, in contrast to invertase. (4) Bacteroids contain maltase (pH 5.0) and trehalase (pH 3.8 and 6.6), but the amount of these enzyme activities was less than 15% of total activity in nodules. Bacteroids and nodule cortex were capable of in-vivo hydrolysis of [(14)C]trehalose and [(14)C]maltose. These disaccharides were also hydrolyzed by soybean roots and hypocotyls. Therefore, while α,α-trehalose in soybean nodules is probably synthesized by the bacteroids, the capability for utilization of trehalose was not restricted to the bacteroids.

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