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Spectrochimica acta. Part A, Molecular and biomolecular spectroscopy2014Mar25Vol.122issue()

合成、特性評価、およびいくつかの新しい水溶性金属シフベース複合体とヒト血清アルブミンの相互作用

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文献タイプ:
  • Journal Article
  • Research Support, Non-U.S. Gov't
概要
Abstract

Na2 [M(L)(H2O)n]のいくつかの新しい水溶性シッフベース複合体;(M = Zn、Cu、Ni、Mn)新しい水溶性シッフベースリガンドを使用して、Lは非対称N2O2シフベースリガンドを示します。n、n'-bis(5-スルホサリチリデン)-3,4-ジアミノベンゾフェノン(5-SO3-3,4-サルベンツ)を合成し、特徴付けました。水溶性シッフベース錯体の形成定数は、ケテラールの方程式によって計算されました。複合体の理論的分子構造は、HFメソッドと6-311G基底セットを使用して計算されました。Na2 [M(L)(H2O)n]とヒト血清アルブミン(HSA)の結合メカニズムは、蛍光分光技術によって研究されました。蛍光滴定の結果は、HSAの固有の蛍光が複合体によって消光されたことを示しました。これは、動的消光メカニズムの観点から合理化されました。Stern-volmer定数の値、消光速度定数、結合定数、結合部位、およびHSAの平均凝集数が決定されています。熱力学的パラメーターは、van't Hoff方程式によって計算され、結合がエントロピー駆動型であり、エンタルピー的に好まれていることを示しています。非放射エネルギー移動のフェルスター理論に基づいて、エネルギー伝達の効率とドナー(TRP残基)とアクセプター(複合体)間の距離が得られました。最後に、K562癌細胞株に向かう複合体の成長阻害効果を測定しました。

Na2 [M(L)(H2O)n]のいくつかの新しい水溶性シッフベース複合体;(M = Zn、Cu、Ni、Mn)新しい水溶性シッフベースリガンドを使用して、Lは非対称N2O2シフベースリガンドを示します。n、n'-bis(5-スルホサリチリデン)-3,4-ジアミノベンゾフェノン(5-SO3-3,4-サルベンツ)を合成し、特徴付けました。水溶性シッフベース錯体の形成定数は、ケテラールの方程式によって計算されました。複合体の理論的分子構造は、HFメソッドと6-311G基底セットを使用して計算されました。Na2 [M(L)(H2O)n]とヒト血清アルブミン(HSA)の結合メカニズムは、蛍光分光技術によって研究されました。蛍光滴定の結果は、HSAの固有の蛍光が複合体によって消光されたことを示しました。これは、動的消光メカニズムの観点から合理化されました。Stern-volmer定数の値、消光速度定数、結合定数、結合部位、およびHSAの平均凝集数が決定されています。熱力学的パラメーターは、van't Hoff方程式によって計算され、結合がエントロピー駆動型であり、エンタルピー的に好まれていることを示しています。非放射エネルギー移動のフェルスター理論に基づいて、エネルギー伝達の効率とドナー(TRP残基)とアクセプター(複合体)間の距離が得られました。最後に、K562癌細胞株に向かう複合体の成長阻害効果を測定しました。

Some new water-soluble Schiff base complexes of Na2[M(L)(H2O)n]; (M=Zn, Cu, Ni, Mn) with a new water-soluble Schiff base ligand where L denotes an asymmetric N2O2 Schiff base ligands; N,N'-bis(5-sulfosalicyliden)-3,4-diaminobenzophenone (5-SO3-3,4-salbenz) were synthesized and characterized. The formation constants of the water soluble Schiff base complexes were calculated by Ketelaar's equation. The theoretical molecular structure for the complexes was computed by using the HF method and the 6-311G basis set. The mechanism of binding of Na2[M(L)(H2O)n] with human serum albumin (HSA) was studied by fluorescence spectroscopic technique. The results of fluorescence titration showed that the intrinsic fluorescence of HSA was quenched by the complexes; which was rationalized in terms of the dynamic quenching mechanism. The values of Stern-Volmer constants, quenching rate constants, binding constants, binding sites and average aggregation number of HSA have been determined. The thermodynamic parameters, were calculated by van't Hoff equation, indicate that the binding is entropy driven and enthalpically disfavored. Based on the Förster theory of non-radiation energy transfer, the efficiency of energy transfer and the distance between the donor (Trp residues) and the acceptor (complex) were obtained. Finally, the growth inhibitory effects of the complexes toward the K562 cancer cell line were measured.

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