光化学系I環状電子輸送：フェレドキシン - プラストキノン還元酵素の測定

単離されたチラコイドで463 nmで測定されたフェレドキシンの吸光度の変化は、環状電子輸送における酵素フェレドキシン - プラストキノンレダクターゼ（FQR）の活性から生じることが示されました。DCMUの存在下での嫌気性条件下と、フェレドキシンの適切な濃度の下で、FDのさらなる減少による光誘導吸光度の減少が、環状経路の他の成分、主にプラストキノンの酸化に割り当てられました。光をオフにすると、FDが再酸化され、これによりFQRの活性による環状電子輸送の速度の直接的な定量的測定が得られました。この活性は、環状電子輸送の古典的な阻害剤、アンチマイシン、およびJ820およびDBMIBにも敏感でした。これはStigmatellinによって阻害されましたが、アンチマイシンはFD減少に影響を与えませんでした。これは、シトクロムBF複合体の外にキノン還元部位があるというさらなる証拠を提供します。フェレドキシン-NADP（+）レダクターゼの阻害剤の効果とフェレドキシンの修飾を含む実験は、FQRの成分としてレダクターゼに何らかの役割がある可能性があることを示唆しています。期待に反して、NADPH2はFQR活性を阻害しました。ATPとADPには効果がありませんでした。

Absorbance changes of ferredoxin measured at 463 nm in isolated thylakoids were shown to arise from the activity of the enzyme ferredoxin-plastoquinone reductase (FQR) in cyclic electron transport. Under anaerobic conditions in the presence of DCMU and an appropriate concentration of reduced ferredoxin, a light-induced absorbance decrease due to further reduction of Fd was assigned to the oxidation of the other components in the cyclic pathway, primarily plastoquinone. When the light was turned off, Fd was reoxidised and this gave a direct quantitative measurement of the rate of cyclic electron transport due to the activity of FQR. This activity was sensitive to the classical inhibitor of cyclic electron transport, antimycin, and also to J820 and DBMIB. Antimycin had no effect on Fd reduction although this was inhibited by stigmatellin. This provides further evidence that there is a quinone reduction site outside the cytochrome bf complex. The effect of inhibitors of ferredoxin-NADP(+) reductase and experiments involving the modification of ferredoxin suggest that there may be some role for the reductase as a component of FQR. Contrary to expectations, NADPH2 inhibited FQR activity; ATP and ADP had no effect.