ヒト40-kDaケラチンのシーケンスは、対応するウシケラチンに対して非常に高い配列同一性を持つ異常な構造を明らかにします

ヒト40-kDaケラチンの完全なアミノ酸とDNA配列が報告されています。DNA配列は44,098 Daのタンパク質をコードします。これは、他のすべてのケラチンで見つかった末端の非アルファヘリカルテールセグメントがないという点でユニークです。ヒト40-kDaケラチンアミノ酸配列を対応するウシケラチンと比較すると、全体的なアイデンティティは89％です。コイル形成領域は89％同一であり、ヘッド領域は88％同一です。この類似性は、コーディング領域のDNA配列、5 '上流シーケンス、および3'非コードシーケンスでも明らかです。ウシとヒト40-kDaケラチンの間の高度な異種のアイデンティティは、このケラチンの構造を節約する強い進化的圧力があることを示唆しています。これは、すべての種のこの中間フィラメントサブユニットの重要かつ普遍的な役割を示唆しています。

The complete amino acid and DNA sequences of the human 40-kDa keratin are reported. The DNA sequence encodes a protein of 44,098 Da, which is unique in that it lacks the terminal non-alpha-helical tail segment found in all other keratins. When the human 40-kDa keratin amino acid sequence is compared to the corresponding bovine keratin, the overall identity is 89%. The coil-forming regions are 89% identical and the head regions are 88% identical. This similarity is also evident in the DNA sequence of the coding region, the 5' upstream sequences, and the 3' noncoding sequences. The high degree of cross-species identity between bovine and human 40-kDa keratins suggests that there is strong evolutionary pressure to conserve the structure of this keratin. This in turn suggests an important and universal role for this intermediate filament subunit in all species.