機能性ジスルフィド結合による血液タンパク質の制御

本質的にほとんどのタンパク質は、それらがどのように、いつ、どこで機能するかを制御するために作られた後に化学的に修飾されます。タンパク質の3つのコア特徴は翻訳後修飾です。アミノ酸側鎖を修正したり、ペプチド結合を切断したり異性化したり、ジスルフィド結合を切断したりできます。ペプチド結合の切断は、血液凝固と補体ザイモーゲンの活性化によって例示されるように、循環におけるタンパク質制御の主要なメカニズムです。ジスルフィド結合の切断は、循環におけるタンパク質制御の別の重要なメカニズムとして浮上しています。機能的なジスルフィド結合による可溶性血液タンパク質と血球受容体の制御の理解における最近の進歩は、これらの結合がどのように特定され、研究されているかと同様に議論されています。

Most proteins in nature are chemically modified after they are made to control how, when, and where they function. The 3 core features of proteins are posttranslationally modified: amino acid side chains can be modified, peptide bonds can be cleaved or isomerized, and disulfide bonds can be cleaved. Cleavage of peptide bonds is a major mechanism of protein control in the circulation, as exemplified by activation of the blood coagulation and complement zymogens. Cleavage of disulfide bonds is emerging as another important mechanism of protein control in the circulation. Recent advances in our understanding of control of soluble blood proteins and blood cell receptors by functional disulfide bonds is discussed as is how these bonds are being identified and studied.