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多くの植物は、非生物的ストレスや生物的ストレスから保護するために、ヒドロキシナモイルエステルを蓄積します。特にカフェイルエステルは、内因性ポリフェノールオキシダーゼ（PPO）の基質になります。最近、我々は、多年生のピーナッツ（Arachis glabrata benth。）葉がPPOを含み、1つのPPO基質、Caftar酸（トランスカフェイル標準酸）を識別することを示しました。追加の化合物は、CISおよびトランスPクロマリルタルタル酸およびCISおよびトランス - フェルロイルタルタル酸であると考えられていましたが、基準の欠如は決定的な識別を妨げました。ここでは、ピーナッツの葉の酵素活性を特徴づけて、この種でカフタル酸と関連するヒドロキシナモイルエステルがどのように作られているかを理解します。ピーナッツの葉には、P-クロマリル、カフェイル、およびフェルロイル部分をCOAから青片酸に移すことができるヒドロキシナモイルCoA：タルタル酸ヒドロキシティナモイルトランスフェラーゼ（HTT）活性が含まれていることを示しています（11±2.8、8±1.8、4±0.8 Pkat Mgの特異的活性）それぞれ）。HTT活性は、in vitroでCISおよびTrans-P-クマロイルおよび - フェルロイル標準酸を作るために使用されました。これらの製品は、葉から抽出された対応するシスおよびトランスヒドロキシティナモイルエステルの決定的な識別を可能にしました。Sinapoyl-Tartar酸は、PPO生成キノンとの二次反応に関与する可能性が高いピーナッツ葉の別の主要なフェノール化合物として暫定的に特定しました。これらの結果は、多年生ピーナッツのアシルトランスフェラーゼ、おそらくBAHDファミリーメンバーによって作られていることを示唆しています。HTTをコードする遺伝子の同定と酵素のさらなる特性評価は、この重要なクラスの生合成酵素のドナーとアクセプター基質特異性の決定要因を特定するのに役立ちます。HTT遺伝子は、それらを欠く飼料作物にカフェイルおよび他のヒドロキシティクインモイル酸エステルを生産するための遺伝子工学の手段を提供することもできます。
多くの植物は、非生物的ストレスや生物的ストレスから保護するために、ヒドロキシナモイルエステルを蓄積します。特にカフェイルエステルは、内因性ポリフェノールオキシダーゼ（PPO）の基質になります。最近、我々は、多年生のピーナッツ（Arachis glabrata benth。）葉がPPOを含み、1つのPPO基質、Caftar酸（トランスカフェイル標準酸）を識別することを示しました。追加の化合物は、CISおよびトランスPクロマリルタルタル酸およびCISおよびトランス - フェルロイルタルタル酸であると考えられていましたが、基準の欠如は決定的な識別を妨げました。ここでは、ピーナッツの葉の酵素活性を特徴づけて、この種でカフタル酸と関連するヒドロキシナモイルエステルがどのように作られているかを理解します。ピーナッツの葉には、P-クロマリル、カフェイル、およびフェルロイル部分をCOAから青片酸に移すことができるヒドロキシナモイルCoA：タルタル酸ヒドロキシティナモイルトランスフェラーゼ（HTT）活性が含まれていることを示しています（11±2.8、8±1.8、4±0.8 Pkat Mgの特異的活性）それぞれ）。HTT活性は、in vitroでCISおよびTrans-P-クマロイルおよび - フェルロイル標準酸を作るために使用されました。これらの製品は、葉から抽出された対応するシスおよびトランスヒドロキシティナモイルエステルの決定的な識別を可能にしました。Sinapoyl-Tartar酸は、PPO生成キノンとの二次反応に関与する可能性が高いピーナッツ葉の別の主要なフェノール化合物として暫定的に特定しました。これらの結果は、多年生ピーナッツのアシルトランスフェラーゼ、おそらくBAHDファミリーメンバーによって作られていることを示唆しています。HTTをコードする遺伝子の同定と酵素のさらなる特性評価は、この重要なクラスの生合成酵素のドナーとアクセプター基質特異性の決定要因を特定するのに役立ちます。HTT遺伝子は、それらを欠く飼料作物にカフェイルおよび他のヒドロキシティクインモイル酸エステルを生産するための遺伝子工学の手段を提供することもできます。
Many plants accumulate hydroxycinnamoyl esters to protect against abiotic and biotic stresses. Caffeoyl esters in particular can be substrates for endogenous polyphenol oxidases (PPOs). Recently, we showed that perennial peanut (Arachis glabrata Benth.) leaves contain PPO and identified one PPO substrate, caftaric acid (trans-caffeoyl-tartaric acid). Additional compounds were believed to be cis- and trans-p-coumaroyl tartaric acid and cis- and trans-feruloyl-tartaric acid, but lack of standards prevented definitive identifications. Here we characterize enzymatic activities in peanut leaves to understand how caftaric acid and related hydroxycinnamoyl esters are made in this species. We show that peanut leaves contain a hydroxycinnamoyl-CoA:tartaric acid hydroxycinnamoyl transferase (HTT) activity capable of transferring p-coumaroyl, caffeoyl, and feruloyl moieties from CoA to tartaric acid (specific activities of 11 ± 2.8, 8 ± 1.8, 4 ± 0.8 pkat mg(-1) crude protein, respectively). The HTT activity was used to make cis- and trans-p-coumaroyl- and -feruloyl-tartaric acid in vitro. These products allowed definitive identification of the corresponding cis- and trans-hydroxycinnamoyl esters extracted from leaves. We tentatively identified sinapoyl-tartaric acid as another major phenolic compound in peanut leaves that likely participates in secondary reactions with PPO-generated quinones. These results suggest hydroxycinnamoyl-tartaric acid esters are made by an acyltransferase, possibly a BAHD family member, in perennial peanut. Identification of a gene encoding HTT and further characterization of the enzyme will aid in identifying determinants of donor and acceptor substrate specificity for this important class of biosynthetic enzymes. An HTT gene could also provide a means by genetic engineering for producing caffeoyl- and other hydroxycinnamoyl-tartaric acid esters in forage crops that lack them.
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