接着剤糖タンパク質受容体の占有は、細胞接着に関与する抗原部位の発現を調節します

Arg-Gly-Aspを接着受容体に含むリガンドの結合は、おそらく占有された接着受容体内の立体構造変化のために、細胞の拡散と凝集を誘導し、遺伝子発現を変化させます。PMI-1は、血小板フィブリノーゲン受容体である糖タンパク質IIB-IIIAと反応するモノクローナル抗体であり、そのような立体構造変化を報告します。血小板のADP刺激は、PMI-1抗体の結合にフィブリノーゲン依存性の増加をもたらします。Arg-Gly-Aspを含むペプチドは、この抗体の細胞および精製糖タンパク質IIB-IIIAへの結合を可逆的に増加させます。PMI-1抗体は、特定の基質上で血小板接着と拡散を阻害します（Shadle、P。J.、Ginsberg、M。H.、Plow、E。F.、およびBarondes、S。H.（1984）J。Cell Biol。99、2056-2060）;したがって、この占有変調サイトは、接着機能に関与する可能性があります。

Binding of ligands that contain Arg-Gly-Asp to adhesion receptors induces cell spreading and aggregation and alters gene expression, possibly due to conformational changes within occupied adhesion receptors. PMI-1 is a monoclonal antibody which reacts with the platelet fibrinogen receptor, glycoprotein IIb-IIIa, and reports such a conformational change. ADP stimulation of platelets results in a fibrinogen-dependent increase in binding of the PMI-1 antibody. Peptides containing Arg-Gly-Asp also reversibly increase the binding of this antibody to cells and to purified glycoprotein IIb-IIIa. The PMI-1 antibody inhibits platelet adhesion and spreading on certain substrata (Shadle, P. J., Ginsberg, M. H., Plow, E. F., and Barondes, S. H. (1984) J. Cell Biol. 99, 2056-2060); thus this occupancy-modulated site may participate in adhesive function.