チロシナーゼ：活性部位の4つの酸化状態と酵素活性化、酸化、不活性化との関連性

チロシナーゼは、生物圏に広く分布している酵素です。これは、分子酸素を結合できる強く保存されたバイコプパー活性中心を持つタンパク質のグループの1つです。チロシナーゼは2つの触媒特性を示します。モノオキシゲナーゼおよびオキシダーゼ活性。これらの作用は、アクティブ中心の酸化状態を反映しています。チロシナーゼには4つの酸化状態があり、それらの相互作用の詳細は、酵素の異常な運動挙動を生じさせることが示されています。酵素の静止状態はメットティロシナーゼ[Cu（II）2]であり、「遅延期間」に関連する活性化には、酸素を結合して酸素を形成することができるデオキシ - チロシナーゼ[Cu（I）2]の還元が含まれます。-tyrosinase [Cu（II）2・O2]。当初、メットからデオキシ - チロシナーゼの変換は、チロシナーゼ作用のオルトキノン産物から間接的に形成されるカテコールによってもたらされます。酵素の主な機能は、オキシ - チロシナーゼによるオルトキノンへのフェノールのモノオキシゲン化です。酵素の不活性化は、カテコールのモノオキシゲナーゼプロセシングから生じ、活性サイト銅イオンの1つの還元的除去と、酸素チロシナーゼの不活性性非極ジナーゼ[Cu（II）Cu（0）]への変換につながる可能性があります。このレビューでは、チロシナーゼ経路と、フェノールとカテコールの酵素の酸化的変換における各酸化状態の役割について説明しています。

Tyrosinase is an enzyme widely distributed in the biosphere. It is one of a group of proteins with a strongly conserved bicopper active centre able to bind molecular oxygen. Tyrosinase manifests two catalytic properties; monooxygenase and oxidase activity. These actions reflect the oxidation states of the active centre. Tyrosinase has four possible oxidation states and the details of their interaction are shown to give rise to the unusual kinetic behaviour of the enzyme. The resting state of the enzyme is met-tyrosinase [Cu(II)2] and activation, associated with a 'lag period', involves reduction to deoxy-tyrosinase [Cu(I)2] which is capable of binding dioxygen to form oxy-tyrosinase [Cu(II)2·O2]. Initially the conversion of met- to deoxy-tyrosinase is brought about by a catechol that is indirectly formed from an ortho-quinone product of tyrosinase action. The primary function of the enzyme is monooxygenation of phenols to ortho-quinones by oxy-tyrosinase. Inactivation of the enzyme results from monooxygenase processing of catechols which can lead to reductive elimination of one of the active-site copper ions and conversion of oxy-tyrosinase to the inactive deact-tyrosinase [Cu(II)Cu(0)]. This review describes the tyrosinase pathways and the role of each oxidation state in the enzyme's oxidative transformations of phenols and catechols.