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本質的には、ヘムはヘムタンパク質の補因子として普遍的に使用される補綴群です。電子移動、酸化、代謝などの基本的な生物学的プロセスの実行には必要です。ただし、遊離ヘムは細胞に対して毒性があり、酸化ストレスを促進する能力があるため、細胞濃度は複数のメカニズムを通じて厳密に調節されます。ヘムオキシゲナーゼ（HO）は、ヘム分解システムのかけがえのないメンバーとして機能します。哺乳類、高植物、興味深いことに特定の病原性細菌など、多くの種に存在するユビキタスタンパク質です。HO反応では、HOはヘムの酸化的切断を触媒してビリバージンを生成し、一酸化炭素と鉄鉄を放出します。これらのヘム異化生成物の有益な効果のため、HOは鉄の恒常性および酸化ストレスに対する防御メカニズムにおいて重要な役割を果たします。HOは、N末端構造領域とC末端膜結合領域で構成されています。さらに、膜結合領域の切除によって得られるHOの可溶性型は、その触媒活性を保持します。ここでは、フリーおよびZn（II）プロトポルフィリンIX（ZNPP）結合状態におけるHO-1の可溶性フォーム（残基1-232）のバックボーン共鳴割り当てを提示し、状態間の構造の違いを分析しました。Znppは強力な酵素阻害剤であり、HO-1のZnpp結合構造はヘム結合構造を模倣しています。これらの割り当ては、HO-1関数の詳細な調査の構造的基盤を提供します。
本質的には、ヘムはヘムタンパク質の補因子として普遍的に使用される補綴群です。電子移動、酸化、代謝などの基本的な生物学的プロセスの実行には必要です。ただし、遊離ヘムは細胞に対して毒性があり、酸化ストレスを促進する能力があるため、細胞濃度は複数のメカニズムを通じて厳密に調節されます。ヘムオキシゲナーゼ（HO）は、ヘム分解システムのかけがえのないメンバーとして機能します。哺乳類、高植物、興味深いことに特定の病原性細菌など、多くの種に存在するユビキタスタンパク質です。HO反応では、HOはヘムの酸化的切断を触媒してビリバージンを生成し、一酸化炭素と鉄鉄を放出します。これらのヘム異化生成物の有益な効果のため、HOは鉄の恒常性および酸化ストレスに対する防御メカニズムにおいて重要な役割を果たします。HOは、N末端構造領域とC末端膜結合領域で構成されています。さらに、膜結合領域の切除によって得られるHOの可溶性型は、その触媒活性を保持します。ここでは、フリーおよびZn（II）プロトポルフィリンIX（ZNPP）結合状態におけるHO-1の可溶性フォーム（残基1-232）のバックボーン共鳴割り当てを提示し、状態間の構造の違いを分析しました。Znppは強力な酵素阻害剤であり、HO-1のZnpp結合構造はヘム結合構造を模倣しています。これらの割り当ては、HO-1関数の詳細な調査の構造的基盤を提供します。
In nature, heme is a prosthetic group that is universally used as a cofactor for heme proteins. It is necessary for the execution of fundamental biological processes including electron transfer, oxidation and metabolism. However, free heme is toxic to cells, because of its capability to enhance oxidative stress, hence its cellular concentration is strictly regulated through multiple mechanisms. Heme oxygenase (HO) serves as an irreplaceable member in the heme degradation system. It is a ubiquitous protein, existing in many species including mammals, higher plants, and interestingly, certain pathogenic bacteria. In the HO reaction, HO catalyzes oxidative cleavage of heme to generate biliverdin and release carbon monoxide and ferrous iron. Because of the beneficial effects of these heme catabolism products, HO plays a key role in iron homeostasis and in defense mechanism against oxidative stress. HO is composed of an N-terminal structured region and a C-terminal membrane-bound region. Furthermore, the soluble form of HO, which is obtainable by excision of the membrane-bound region, retains its catalytic activity. Here, we present the backbone resonance assignments of the soluble form (residues 1-232) of HO-1 in the free and Zn(II) protoporphyrin IX (ZnPP)-bound states, and analyzed the structural differences between the states. ZnPP is a potent enzyme inhibitor, and the ZnPP-bound structure of HO-1 mimics the heme-bound structure. These assignments provide the structural basis for a detailed investigation of the HO-1 function.
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