リポコルチンIの合成ペプチドIにはホスホリパーゼA2阻害活性がない

リポコルチン間の高アミノ酸類似性領域に対応する2つの抗炎症ペプチドを合成し、ブタ膵臓ホスホリパーゼA2を阻害する能力についてテストされました。単量体および凝集したリン脂質を使用した速度論的アッセイでは、ホスホリパーゼA2阻害活性は明らかになりませんでした。ペプチドは、負に帯電した基質の単層に対するホスホリパーゼA2活性を阻害せず、1-stearoyl-2-アラチドノイル-Sn-グリセロ-3-ホスホコリンとナトリウムデオオキシチョー酸の混合ミセルに対するホスホリパーゼA2作用を予防しませんでした。紫外線差分光法は、ペプチドのホスホリパーゼA2への結合を示さなかった。したがって、これらの抗炎症性ペプチドは、最近公開された結果とは対照的に、in vitroで膵臓ホスホリパーゼA2を阻害しないと結論付けます[（1988）Nature 335、726-730]。

Two anti-inflammatory peptides corresponding to a high amino acid similarity region between lipocortins were synthesized and tested on their ability to inhibit porcine pancreatic phospholipase A2. Kinetic assays using monomeric and aggregated phospholipids did not reveal any phospholipase A2 inhibitory activity. The peptides did not inhibit phospholipase A2 activity on monolayers of negatively charged substrate and did not prevent phospholipase A2 action on mixed micelles of 1-stearoyl-2-arachidonoyl-sn-glycero-3-phosphocholine and sodiumdeoxycholate. Ultraviolet difference spectroscopy did not show binding of the peptides to phospholipase A2. Therefore we conclude that these anti-inflammatory peptides do not inhibit pancreatic phospholipase A2 in vitro, in contrast to the results recently published [(1988) Nature 335, 726-730].