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1887年にイタリアの科学者ボルジによって発見されたシアノバクテリアの包含、シアノファイシンは、アスパラギン酸とアルギニンからなるポリアミドとして特徴付けられました。シアノバクテリアにおけるその合成は、成長条件、責任のある遺伝子産物、要件、ポリマー構造、特性に関して分析されました。大腸菌における多様なシアノファイシンシンテターゼ（CPHA）の異種発現により、さらなる酵素の特性評価が可能になりました。シアノファイシンは、細胞外ポリアミドポリ-γ-グルタミン酸とポリ-ε-L-リジンとは対照的に、宿主および栽培条件に依存するさまざまな組成と生理学的特性を持つポリアミドです。さらに、異なるCPHA遺伝子を発現する植物を含む組換え原核生物およびトランスジェニック真核生物は、他の要件と用途のためのより高い収率と修正組成に関する不溶性シアノファイシンの産生に適していると特徴付けられました。さらに、シアノファイシンは、それぞれシアノファイシナーゼによる化学処理または分解時のポリスパラギン酸またはN含有バルク化学物質とジペプチドの合成の源として特徴付けられました。さらに、アミノ酸組成の変化を伴う水溶性シアノファイシン誘導体は、トランスジェニック植物、酵母、および組換え細菌から分離されました。これにより、ジペプチドの範囲は、生物学的プロセスと化学修飾によって拡張される可能性があり、したがって、農業、食物補給、医療および化粧品の目的、ポリアクリレート代替ポリ（アスパ酸酸）の合成を含むシアノファイシンとそのジペプチドの用途の範囲を増加させることができます。その他のアプリケーション。
1887年にイタリアの科学者ボルジによって発見されたシアノバクテリアの包含、シアノファイシンは、アスパラギン酸とアルギニンからなるポリアミドとして特徴付けられました。シアノバクテリアにおけるその合成は、成長条件、責任のある遺伝子産物、要件、ポリマー構造、特性に関して分析されました。大腸菌における多様なシアノファイシンシンテターゼ（CPHA）の異種発現により、さらなる酵素の特性評価が可能になりました。シアノファイシンは、細胞外ポリアミドポリ-γ-グルタミン酸とポリ-ε-L-リジンとは対照的に、宿主および栽培条件に依存するさまざまな組成と生理学的特性を持つポリアミドです。さらに、異なるCPHA遺伝子を発現する植物を含む組換え原核生物およびトランスジェニック真核生物は、他の要件と用途のためのより高い収率と修正組成に関する不溶性シアノファイシンの産生に適していると特徴付けられました。さらに、シアノファイシンは、それぞれシアノファイシナーゼによる化学処理または分解時のポリスパラギン酸またはN含有バルク化学物質とジペプチドの合成の源として特徴付けられました。さらに、アミノ酸組成の変化を伴う水溶性シアノファイシン誘導体は、トランスジェニック植物、酵母、および組換え細菌から分離されました。これにより、ジペプチドの範囲は、生物学的プロセスと化学修飾によって拡張される可能性があり、したがって、農業、食物補給、医療および化粧品の目的、ポリアクリレート代替ポリ（アスパ酸酸）の合成を含むシアノファイシンとそのジペプチドの用途の範囲を増加させることができます。その他のアプリケーション。
Cyanophycin, inclusions in cyanobacteria discovered by the Italian scientist Borzi in 1887, were characterized as a polyamide consisting of aspartic acid and arginine. Its synthesis in cyanobacteria was analyzed regarding growth conditions, responsible gene product, requirements, polymer structure and properties. Heterologous expression of diverse cyanophycin synthetases (CphA) in Escherichia coli enabled further enzyme characterization. Cyanophycin is a polyamide with variable composition and physiochemical properties dependent on host and cultivation conditions in contrast to the extracellular polyamides poly-γ-glutamic acid and poly-ε-l-lysine. Furthermore, recombinant prokaryotes and transgenic eukaryotes, including plants expressing different cphA genes, were characterized as suitable for production of insoluble cyanophycin regarding higher yields and modified composition for other requirements and applications. In addition, cyanophycin was characterized as a source for the synthesis of polyaspartic acid or N-containing bulk chemicals and dipeptides upon chemical treatment or degradation by cyanophycinases, respectively. Moreover, water-soluble cyanophycin derivatives with altered amino acid composition were isolated from transgenic plants, yeasts and recombinant bacteria. Thereby, the range of dipeptides could be extended by biological processes and by chemical modification, thus increasing the range of applications for cyanophycin and its dipeptides, including agriculture, food supplementations, medical and cosmetic purposes, synthesis of the polyacrylate substitute poly(aspartic acid) and other applications.
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