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ブロモドメイン-PHDフィンガータンパク質1（BRPF1）は、単球性白血病亜鉛（MOZ）ヒストンアセチルトランスフェラーゼ（HAT）複合体の不可欠なサブユニットであり、複合体形成と酵素活性化に必要です。BRPF1には、ヒストンタンパク質上の特定のアセチルリジン残基を認識する構造的に保存されたブロモドメインが含まれています。Moz Hatは造血において直接的な役割を果たし、その活動の規制緩和は急性骨髄性白血病の発生に関連しています。ただし、Brpf1ブロモドメインによるヒストンリガンド認識の分子メカニズムは現在不明です。117-アミノ酸BRPF1ブロモドメインは、大腸菌で過剰発現し、均一性に精製されました。H4K12ACおよびH2AK5ACヒストンリガンドと複合体におけるBRPF1ブロモドメインの結晶化実験により、高解像度X線回折分析に適した結晶が得られました。BRPF1 BROMODOMAIN-H4K12AC結晶は、単位セルパラメーターA = 75.1、B = 75.1、C =86.3Å、および1.94Åの分解能に回折された単位セルパラメーターA = 75.1、c =86.3Åに属していました。BRPF1 BROMODOMAIN-H2AK5AC結晶は、単位セルパラメーターa = 60.9、b = 55.6、c =82.1Å、β= 93.6°、および1.80Åの分解能に回折された単位セルパラメーターa = 60.9、b = 55.6、c =82.1Å、c =82.1Å、c =82.1Åで成長しました。Brookhaven National Laboratory（BNL）のビームラインX29のシンクロトロン放射を使用して、両方の結晶型から完全なデータセットが収集されました。
ブロモドメイン-PHDフィンガータンパク質1（BRPF1）は、単球性白血病亜鉛（MOZ）ヒストンアセチルトランスフェラーゼ（HAT）複合体の不可欠なサブユニットであり、複合体形成と酵素活性化に必要です。BRPF1には、ヒストンタンパク質上の特定のアセチルリジン残基を認識する構造的に保存されたブロモドメインが含まれています。Moz Hatは造血において直接的な役割を果たし、その活動の規制緩和は急性骨髄性白血病の発生に関連しています。ただし、Brpf1ブロモドメインによるヒストンリガンド認識の分子メカニズムは現在不明です。117-アミノ酸BRPF1ブロモドメインは、大腸菌で過剰発現し、均一性に精製されました。H4K12ACおよびH2AK5ACヒストンリガンドと複合体におけるBRPF1ブロモドメインの結晶化実験により、高解像度X線回折分析に適した結晶が得られました。BRPF1 BROMODOMAIN-H4K12AC結晶は、単位セルパラメーターA = 75.1、B = 75.1、C =86.3Å、および1.94Åの分解能に回折された単位セルパラメーターA = 75.1、c =86.3Åに属していました。BRPF1 BROMODOMAIN-H2AK5AC結晶は、単位セルパラメーターa = 60.9、b = 55.6、c =82.1Å、β= 93.6°、および1.80Åの分解能に回折された単位セルパラメーターa = 60.9、b = 55.6、c =82.1Å、c =82.1Å、c =82.1Åで成長しました。Brookhaven National Laboratory（BNL）のビームラインX29のシンクロトロン放射を使用して、両方の結晶型から完全なデータセットが収集されました。
The bromodomain-PHD finger protein 1 (BRPF1) is an essential subunit of the monocytic leukemia zinc (MOZ) histone acetyltransferase (HAT) complex and is required for complex formation and enzymatic activation. BRPF1 contains a structurally conserved bromodomain, which recognizes specific acetyllysine residues on histone proteins. The MOZ HAT plays a direct role in hematopoiesis, and deregulation of its activity is linked to the development of acute myeloid leukemia. However, the molecular mechanism of histone-ligand recognition by the BRPF1 bromodomain is currently unknown. The 117-amino-acid BRPF1 bromodomain was overexpressed in Escherichia coli and purified to homogeneity. Crystallization experiments of the BRPF1 bromodomain in complex with its H4K12ac and H2AK5ac histone ligands yielded crystals that were suitable for high-resolution X-ray diffraction analysis. The BRPF1 bromodomain-H4K12ac crystals belonged to the tetragonal space group P43212, with unit-cell parameters a = 75.1, b = 75.1, c = 86.3 Å, and diffracted to a resolution of 1.94 Å. The BRPF1 bromodomain-H2AK5ac crystals grew in the monoclinic space group P21, with unit-cell parameters a = 60.9, b = 55.6, c = 82.1 Å, β = 93.6°, and diffracted to a resolution of 1.80 Å. Complete data sets were collected from both crystal forms using synchrotron radiation on beamline X29 at Brookhaven National Laboratory (BNL).
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