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マイコトキシンであるシクロピアゾン酸（CPA）は、Ca2+刺激ATPase（EC 3.6.1.38）およびCa2+筋膜網状網のCa2+輸送活性を阻害します（Goeger、D。E.、Riley、R。T.、Dorner、J。W.、およびR. J.（1988）Biochem。Pharmacol。37、978-981）。低ATP濃度（0.5-2 microM）では、6-8 nmol/mgタンパク質のCPA濃度でATPase活性の阻害が本質的に完全であることがわかりました。シクロピアゾン酸は、無傷の筋細胞質網状体およびCa2+-ATPaseの精製調製において、Ca2+ - 刺激ATP加水分解の同様の阻害を引き起こしました。シクロピアゾン酸は、サルコプラズム網状体によるCa2+依存性アセチルリン酸、p-ニトロフェニルリン酸およびカルバミルリン酸加水分解も阻害しました。ATPは酵素をCPAによる阻害に対して競争的に保護しましたが、遊離Ca2+濃度の10倍の変化は、阻害の程度に中程度の影響しかありませんでした。CPAは、バナジン酸によるCa2+-AtPaseの結晶化またはフルオレセイン-5'-イソチオシアネートのCa2+-AtPaseとの反応に影響を与えませんでしたが、蛍光変化変化のATPaseの1-2モルのCPa/molの濃度で完全にブロックされました。ca2+および[エチレンビス（オキシエチレエンニトリロ）]によって誘導されたFITC標識サルコプラズム網状体に四酢酸（EGTA）は、EGTAの存在下のT2クリーバージ部位でトリプシンによるCa2+ -AtPaseの切断を阻害しました。これらの観察結果は、CPAがCa2+輸送に関連するATP誘導の立体構造変化を妨げることを示唆しています。筋肉と脳のNa+、K+-ATPase（EC 3.6.1.37）、胃H+、K+-ATPase（EC 3.6.1.36）、ミトコンドリアル類のように、筋細胞質網状体Ca2+-AtPaseに対するCPAの効果はかなり特異的であると思われます。F1-ATPase（EC 3.6.1.34）、赤血球のCa2+-ATPase、およびTチューブールのMg2+活性化ATPaseおよびラット骨格筋の表面膜は、CPAによって阻害されず、1000 nmol/mg/mgの濃度でも阻害されませんでした。タンパク質。
マイコトキシンであるシクロピアゾン酸（CPA）は、Ca2+刺激ATPase（EC 3.6.1.38）およびCa2+筋膜網状網のCa2+輸送活性を阻害します（Goeger、D。E.、Riley、R。T.、Dorner、J。W.、およびR. J.（1988）Biochem。Pharmacol。37、978-981）。低ATP濃度（0.5-2 microM）では、6-8 nmol/mgタンパク質のCPA濃度でATPase活性の阻害が本質的に完全であることがわかりました。シクロピアゾン酸は、無傷の筋細胞質網状体およびCa2+-ATPaseの精製調製において、Ca2+ - 刺激ATP加水分解の同様の阻害を引き起こしました。シクロピアゾン酸は、サルコプラズム網状体によるCa2+依存性アセチルリン酸、p-ニトロフェニルリン酸およびカルバミルリン酸加水分解も阻害しました。ATPは酵素をCPAによる阻害に対して競争的に保護しましたが、遊離Ca2+濃度の10倍の変化は、阻害の程度に中程度の影響しかありませんでした。CPAは、バナジン酸によるCa2+-AtPaseの結晶化またはフルオレセイン-5'-イソチオシアネートのCa2+-AtPaseとの反応に影響を与えませんでしたが、蛍光変化変化のATPaseの1-2モルのCPa/molの濃度で完全にブロックされました。ca2+および[エチレンビス（オキシエチレエンニトリロ）]によって誘導されたFITC標識サルコプラズム網状体に四酢酸（EGTA）は、EGTAの存在下のT2クリーバージ部位でトリプシンによるCa2+ -AtPaseの切断を阻害しました。これらの観察結果は、CPAがCa2+輸送に関連するATP誘導の立体構造変化を妨げることを示唆しています。筋肉と脳のNa+、K+-ATPase（EC 3.6.1.37）、胃H+、K+-ATPase（EC 3.6.1.36）、ミトコンドリアル類のように、筋細胞質網状体Ca2+-AtPaseに対するCPAの効果はかなり特異的であると思われます。F1-ATPase（EC 3.6.1.34）、赤血球のCa2+-ATPase、およびTチューブールのMg2+活性化ATPaseおよびラット骨格筋の表面膜は、CPAによって阻害されず、1000 nmol/mg/mgの濃度でも阻害されませんでした。タンパク質。
The mycotoxin, cyclopiazonic acid (CPA), inhibits the Ca2+-stimulated ATPase (EC 3.6.1.38) and Ca2+ transport activity of sarcoplasmic reticulum (Goeger, D. E., Riley, R. T., Dorner, J. W., and Cole, R. J. (1988) Biochem. Pharmacol. 37, 978-981). We found that at low ATP concentrations (0.5-2 microM) the inhibition of ATPase activity was essentially complete at a CPA concentration of 6-8 nmol/mg protein, indicating stoichiometric reaction of CPA with the Ca2+-ATPase. Cyclopiazonic acid caused similar inhibition of the Ca2+-stimulated ATP hydrolysis in intact sarcoplasmic reticulum and in a purified preparation of Ca2+-ATPase. Cyclopiazonic acid also inhibited the Ca2+-dependent acetylphosphate, p-nitrophenylphosphate and carbamylphosphate hydrolysis by sarcoplasmic reticulum. ATP protected the enzyme in a competitive manner against inhibition by CPA, while a 10(5)-fold change in free Ca2+ concentration had only moderate effect on the extent of inhibition. CPA did not influence the crystallization of Ca2+-ATPase by vanadate or the reaction of fluorescein-5'-isothiocyanate with the Ca2+-ATPase, but it completely blocked at concentrations as low as 1-2 mol of CPA/mol of ATPase the fluorescence changes induced by Ca2+ and [ethylenebis(oxyethylenenitrilo)]tetraacetic acid (EGTA) in FITC-labeled sarcoplasmic reticulum and inhibited the cleavage of Ca2+-ATPase by trypsin at the T2 cleavage site in the presence of EGTA. These observations suggest that CPA interferes with the ATP-induced conformational changes related to Ca2+ transport. The effect of CPA on the sarcoplasmic reticulum Ca2+-ATPase appears to be fairly specific, since the kidney and brain Na+,K+-ATPase (EC 3.6.1.37), the gastric H+,K+-ATPase (EC 3.6.1.36), the mitochondrial F1-ATPase (EC 3.6.1.34), the Ca2+-ATPase of erythrocytes, and the Mg2+-activated ATPase of T-tubules and surface membranes of rat skeletal muscle were not inhibited by CPA, even at concentrations as high as 1000 nmol/mg protein.
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