ナノファイバーの超分子キラリティの制御とタンパク質の接着に対するその効果

DNAの二重らせんやタンパク質のαヘリックスなどのキラルナノ構造は、生化学と材料科学に重要な役割を果たします。生物システムでは、生物学的実体は常に恒常性を示し、1つの特定のエナンチオマーよりも好みを示します。反対のエナンチオマーが、超分子ナノ構造のキラリティと生物学的分子との相互作用にどのように影響するかは、重要な問題のままです。この研究では、両親媒性L-グルタミドとD-またはL-パントラクトン（DPLGおよびLPLGとして略された）を持つ2人のゲレーターが設計され、タンパク質との自己組織化の挙動と相互作用が調査されました。両方のゲレーターがエタノールと水の混合溶媒にゲルを形成し、対応するゲルはUV-VIS分光法、円形二色性、フーリエ変換赤外線分光法、X線回折、原子力顕微鏡で特徴付けられることがわかった。両方のゲルはナノファイバー構造を形成し、多くの同様の特性を示しましたが、それらの超分子カイラリティは反対であり、末端グループのキラリティによって決定されました。ナノファイバー構造のキラリティは、タンパク質の接着に大きく影響することがわかります。クォーツクリスタルマイクロバランス技術を使用して、ナノファイバー構造へのヒト血清アルブミンの吸着を調査しました。DPLGの超分子ナノ構造は、LPLGのそれよりも強い接着能力を示したが、分子レベルでは明確な違いはないことが明らかになりました。これは、生物学的分子とのD物質とL物質の間のわずかに異なる相互作用が、キラルナノ構造を形成すると増幅される可能性があることを示唆しています。2つのゲレーターとタンパク質分子間の相互作用を検証するために、分子動的シミュレーションを実行しました。ナノファイバーとタンパク質間の相互作用を説明するために、可能なモデルが提案されました。

Chiral nanostructure, such as the double helix of DNA and α-helix of protein, plays an important role in biochemistry and material sciences. In the organism system, the biological entities always exhibit homochirality and show preference toward one specific enantiomer. How the opposite enantiomers will affect the chirality of the supramolecular nanostructures and their interactions with the biological molecules remains an important issue. In this study, two gelators bearing amphiphilic l-glutamide and d- or l-pantolactone (abbreviated as DPLG and LPLG) were designed, and their self-assembly behavior and interactions with proteins were investigated. It was found that both of the gelators could form gels in the mixed solvent of ethanol and water, and the corresponding gels were characterized with UV-vis spectroscopy, circular dichroism, Fourier transform infrared spectroscopy, X-ray diffraction, and atomic force microscopy. Although both gels formed nanofiber structures and showed many similar properties, their supramolecular chiralities were opposite, which was determined by the chirality of the terminal group. The chirality of the nanofibrous structure is found to influence the protein adhesion significantly. Quartz crystal microbalance technique was used to investigate the adsorption of human serum albumin on the nanofibrous structures. It was revealed that supramolecular nanostructure of DPLG exhibited stronger adhesive ability than that of LPLG, while there is no clear difference at a molecular level. This suggested that slightly different interactions between d and l substances with the biological molecules could be amplified when they formed chiral nanostructures. Molecular dynamic simulations were performed to verify the interaction between the two gelators and protein molecules. A possible model was proposed to explain the interaction between the nanofibers and the proteins.