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背景：緑茶は、人間の健康のための生物活性化合物の食事源です。酵素治療は、生物活性成分の生物変換を誘発し、生物活性を改善することができます。この研究では、カテキンの生体内変化と緑茶抽出物（GTE）からの多糖の抽出に対するタンナーゼおよびラピッドゼによる同時治療の効果を調査しました。 結果：TannaseおよびPectinase治療は、カテキンの生体内変化と変化した茶多糖（）含有量を誘導しました。酵素反応にGTEを添加すると、タンナゼ反応の産物（314.5-4076.0 µg mL（-1））とエピガロカテキンガラート（EGCG）の減少を含む、胆嚢酸を含む、等量性カテキンの有意な増加をもたらしました。カテキンの生体内変化により、GTEのラジカル除去活性が改善されました。ペクチナーゼ処理は、多糖類を加水分解することにより、GTEのTPS組成の変化をもたらしました。さらに、多糖類におけるペクチナーゼ駆動の加水分解は、マクロファージでのTPS誘発性インターロイキン6（IL-6）産生を有意に増加させました。特に、ラピダーズ（TPS-RA）の治療は、高度に精製されたペクチナーゼ（TPS-GTE）の治療と同様に、TPSサンプルの中で最も高いIL-6産生をもたらしました。 結論：TannaseとRapidaseでの同時処理は、緑茶からのラジカル除去活性を強化した生物活性多糖類の抽出およびカテキンの生体内変換のための効率的な方法です。
背景：緑茶は、人間の健康のための生物活性化合物の食事源です。酵素治療は、生物活性成分の生物変換を誘発し、生物活性を改善することができます。この研究では、カテキンの生体内変化と緑茶抽出物（GTE）からの多糖の抽出に対するタンナーゼおよびラピッドゼによる同時治療の効果を調査しました。 結果：TannaseおよびPectinase治療は、カテキンの生体内変化と変化した茶多糖（）含有量を誘導しました。酵素反応にGTEを添加すると、タンナゼ反応の産物（314.5-4076.0 µg mL（-1））とエピガロカテキンガラート（EGCG）の減少を含む、胆嚢酸を含む、等量性カテキンの有意な増加をもたらしました。カテキンの生体内変化により、GTEのラジカル除去活性が改善されました。ペクチナーゼ処理は、多糖類を加水分解することにより、GTEのTPS組成の変化をもたらしました。さらに、多糖類におけるペクチナーゼ駆動の加水分解は、マクロファージでのTPS誘発性インターロイキン6（IL-6）産生を有意に増加させました。特に、ラピダーズ（TPS-RA）の治療は、高度に精製されたペクチナーゼ（TPS-GTE）の治療と同様に、TPSサンプルの中で最も高いIL-6産生をもたらしました。 結論：TannaseとRapidaseでの同時処理は、緑茶からのラジカル除去活性を強化した生物活性多糖類の抽出およびカテキンの生体内変換のための効率的な方法です。
BACKGROUND: Green tea is a dietary source of bioactive compounds for human health. Enzymatic treatments induce the bioconversion of bioactive components, which can improve biological activities. In this study, we investigated the effect of simultaneous treatment with tannase and Rapidase on biotransformation of catechins and extraction of polysaccharide from green tea extract (GTE). RESULTS: Tannase and pectinase treatments induced the biotransformation of catechins and altered tea polysaccharide () content. The addition of GTE to the enzyme reaction resulted in a significant increase in degallated catechins, including gallic acid, a product of the tannase reaction (314.5-4076.0 µg mL(-1)) and a reduction in epigallocatechin gallate (EGCG). Biotransformation of catechins improved the radical scavenging activity of GTE. Pectinase treatment led to change of TPS composition in GTE by hydrolyzing polysaccharides. In addition, pectinase-driven hydrolysis in polysaccharides significantly increased TPS-induced Interleukin 6 (IL-6) production in macrophages. In particular, treatment of Rapidase (TPS-Ra) led to the highest IL-6 production among TPS samples, similar to treatment of highly purified pectinase (TPS-GTE), a positive control. CONCLUSION: Simultaneous processing with tannase and Rapidase can be an efficient method for the extraction of bioactive polysaccharides and biotransformation of catechins with enhanced radical scavenging activity from green tea.
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