大腸菌の3つの純粋なシャペロンタンパク質、secb、トリガー因子、およびgro式 - in vitroで前駆体タンパク質を含む可溶性複合体

Escherichia coli-secb、Trigger因子、およびGroelの3つの細胞質タンパク質の多様な研究は、膜転座の有能な立体構造で前駆体タンパク質を維持できることを示唆しました。これらのタンパク質は「シャペロン」と呼ばれています。精製されたシャペロンタンパク質と前駆体タンパク質基質を使用して、これらのそれぞれのシャペロンは、転座と転座-AtPaseのためにProompaを安定させることができることがわかります。これらのシャペロンはProompaに結合して孤立した複合体を形成します。SecbとGroelは、別の輸出タンパク質であるPrephoeとの複合体も形成します。対照的に、これらのシャペロンは、SECAタンパク質、ウシ血清アルブミン、卵形、またはリボヌクレアーゼAなどのさまざまな可溶性タンパク質を持つ安定した複合体を形成しません。転座に不可欠なオープンな立体構造を維持するタンパク質は、これらのタンパク質を分泌にコミットする可能性があります経路。

Diverse studies of three cytoplasmic proteins of Escherichia coli--SecB, trigger factor and GroEL--have suggested that they can maintain precursor proteins in a conformation which is competent for membrane translocation. These proteins have been termed 'chaperones'. Using purified chaperone proteins and precursor protein substrates, we find that each of these chaperones can stabilize proOmpA for translocation and for the translocation-ATPase. These chaperones bind to proOmpA to form isolable complexes. SecB and GroEL will also form complexes with another exported protein, prePhoE. In contrast, these chaperones do not form stable complexes with a variety of soluble proteins such as SecA protein, bovine serum albumin, ovalbumin or ribonuclease A. While chaperones may transiently interact with soluble proteins to catalyze their folding, the stable interaction between chaperones and presecretory proteins, maintaining an open conformation which is essential for translocation, may commit these proteins to the secretion pathway.