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PURL遺伝子によってコードされた大腸菌5'-ホスホリボシルホルミルアミド（FGAR）アミドトランスフェラーゼ（EC 6.3.5.3）は、de novo精製ヌクレオチン生物陽性の存在下でのグルタミンおよびATPの存在下でのフーガンとホルタミンおよびATPの存在下でのホルタミンおよびATPの存在下でのホルタミンとATPの触媒を触媒します。PURLのヌクレオチド配列に基づいて、酵素は、遺伝的補完試験によって、ドメインI、II、およびIIIとして指定された少なくとも3つの離散領域にポリペプチド鎖に沿って分析されました。C末端領域に存在するドメインIII（255アミノ酸）は、いくつかのグルタミンアミドトランスフェラーゼとアミド酸配列が類似しており、グルタミンのアミド窒素の移動を発揮します。ドメインI（791アミノ酸）はN末端領域に存在し、潜在的なATP結合モチーフが含まれています。ドメインII（249アミノ酸）は、ドメインIとIIIの間に位置し、トリオリン酸イソメラーゼのファミリーで観察されているように、少なくとも8つの予測ベータ鎖およびαヘリックス要素の交互構造で構成されています。ドメインIおよびIIの機能は、FGAのカルボニル酸素のATPのガンマリン部分への移動に関連して議論されています。これらの結果は、大腸菌PURL遺伝子が少なくとも3つの異なる遺伝子ファミリーの融合遺伝子であるというモデルをサポートしています。大腸菌ゲノムの非常に反復的な配列は、遺伝子融合のプロセスに重要な役割を果たすように見えました。
PURL遺伝子によってコードされた大腸菌5'-ホスホリボシルホルミルアミド（FGAR）アミドトランスフェラーゼ（EC 6.3.5.3）は、de novo精製ヌクレオチン生物陽性の存在下でのグルタミンおよびATPの存在下でのフーガンとホルタミンおよびATPの存在下でのホルタミンおよびATPの存在下でのホルタミンとATPの触媒を触媒します。PURLのヌクレオチド配列に基づいて、酵素は、遺伝的補完試験によって、ドメインI、II、およびIIIとして指定された少なくとも3つの離散領域にポリペプチド鎖に沿って分析されました。C末端領域に存在するドメインIII（255アミノ酸）は、いくつかのグルタミンアミドトランスフェラーゼとアミド酸配列が類似しており、グルタミンのアミド窒素の移動を発揮します。ドメインI（791アミノ酸）はN末端領域に存在し、潜在的なATP結合モチーフが含まれています。ドメインII（249アミノ酸）は、ドメインIとIIIの間に位置し、トリオリン酸イソメラーゼのファミリーで観察されているように、少なくとも8つの予測ベータ鎖およびαヘリックス要素の交互構造で構成されています。ドメインIおよびIIの機能は、FGAのカルボニル酸素のATPのガンマリン部分への移動に関連して議論されています。これらの結果は、大腸菌PURL遺伝子が少なくとも3つの異なる遺伝子ファミリーの融合遺伝子であるというモデルをサポートしています。大腸菌ゲノムの非常に反復的な配列は、遺伝子融合のプロセスに重要な役割を果たすように見えました。
Escherichia coli 5'-phosphoribosylformylglycinamide (FGAR) amidotransferase (EC 6.3.5.3) encoded by the purL gene catalyzes the conversion of FGAR to formylglycinamidine in the presence of glutamine and ATP for the de novo purine nucleotide biosynthesis. On the basis of the nucleotide sequence of purL, the enzyme was dissected along the polypeptide chain into at least three discrete regions, designated as domains I, II, and III, by genetic complementation tests. Domain III (255 amino acids), which resides in the C-terminal region, is similar in amido acid sequence to several glutamine amidotransferases and exerts the transfer of the amide nitrogen of glutamine. Domain I (791 amino acids) resides in the N-terminal region and contains a potential ATP binding motif. Domain II (249 amino acids) locates between domains I and III and is composed of an alternating structure of at least eight predicted beta-strand and alpha-helix elements, as has been observed in the family of triosephosphate isomerases. The functions of domains I and II have been discussed in relation to the transfer of the carbonyl oxygen of FGAR into the gamma-phosphorus moiety of ATP. These results support a model that the E. coli purL gene is a fused gene of at least three different gene families. The highly repetitive sequences of the E. coli genome appeared to play an important role in the process of the gene fusion.
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