タンパク質アンサンブルの内因性障害と立体構造変動の視覚化

タンパク質の本質的に無秩序な領域（IDR）はまだよく理解されていませんが、重要な生物学的機能や病気において重要であるとますます認識されています。IDRはしばしば実験構造の決定を混乱させます。それらは、利用可能な3D構造の多くに存在します。これらの3D構造は、不明確で非常に柔軟なものから、パートナー分子への結合時、または翻訳後の修飾により、幅広い立体構造を示します。3D構造のアンサンブル間のこのような大きな立体構造変動を分析することは、複雑で困難な場合があります。この論文の目標は、人間のコンピューターの相互作用と情報の視覚化、特に並列座標からの方法で従来のアプローチ（分子グラフィックと主成分）を強化することにより、この状況を改善することです。これらのアプローチを統合する新しいツールを提示し、それがアンサンブルを分析して、立体構造の変動と固有障害に関する機能的洞察を明らかにする方法を示します。

Intrinsically disordered regions (IDRs) in proteins are still not well understood, but are increasingly recognised as important in key biological functions, as well as in diseases. IDRs often confound experimental structure determination-however, they are present in many of the available 3D structures, where they exhibit a wide range of conformations, from ill-defined and highly flexible to well-defined upon binding to partner molecules, or upon post-translational modifications. Analysing such large conformational variations across ensembles of 3D structures can be complex and difficult; our goal in this paper is to improve this situation by augmenting traditional approaches (molecular graphics and principal components) with methods from human-computer interaction and information visualisation, especially parallel coordinates. We present a new tool integrating these approaches, and demonstrate how it can dissect ensembles to reveal functional insights into conformational variation and intrinsic disorder.