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細胞外Zn-インンドペプチダーゼは、アミコン中空繊維系の濃度、アンモニウム硫酸塩沈殿、ゲル浸透時造影剤（バッチ腫瘍腫系腫瘍腫瘍型腫瘍術）（肥大化腫瘍腫瘍術）（肥大化腫瘍腫瘍術）（肥大化腫瘍型腫瘍術）（肥大化腫瘍腫瘍術）（肥大化腫系浸透）（肥大化腫系浸透）の手順により、細胞外Zn-インンドペプチダーゼを均一性に精製しました。CL-4B）、その後、フェニルスレポーズHR 5/5カラムに高速タンパク質液体クロマトグラフィー（FPLC）、最後にSuperose 12 HR 10/30カラムでFPLCが続きます。酵素は、4.6の等電点と6〜8の広いpH最適性を持つ31.5 kDaの強く疎水性タンパク質です。酵素の基質特異性は、哺乳類膜エンドペプチダーゼ-24.11およびストレプトコッカス熱球体栄養素の嗜好を優先する哺乳類の基質特異性と類似しています。インスリンB鎖のPHE24-PHE25結合、続いてHis5-Leu6結合の切断が続きます。酵素はアゾコールとゼラチンで特に活性でした。可溶性および不溶性のコラーゲンは、より低い速度で加水分解されました。S. faecalis性フェロモン関連ペプチドといくつかの哺乳類の生物活性ペプチドは、発音された疎水性を含む部位で切断されました。酵素は、小さな合成ペプチド誘導体（フェニルアゾベンジルオキシカルボニル-L-LEU-GLY-L-PRO-D-ARGおよび2-フリルアクリルL-LEU-GLY-GLY-GLY-L-ALA）を加水分解しませんでした。化学修飾は、酵素活性におけるヒスチジル、カルボキシル、およびチロシル基の重要性を示しており、この酵素がメタロプロテアーゼIIとして分類される可能性があることを示唆しています（EC 3.4.24.4）。酵素は、ラットの炎症性滲出液に存在する720 kDa因子によって強く阻害されます。コラーゲン材料と特定の生物活性ペプチドを攻撃する酵素の顕著な能力は、S。faecalisの存在を含む炎症プロセスへの関与を示唆しています。
細胞外Zn-インンドペプチダーゼは、アミコン中空繊維系の濃度、アンモニウム硫酸塩沈殿、ゲル浸透時造影剤（バッチ腫瘍腫系腫瘍腫瘍型腫瘍術）（肥大化腫瘍腫瘍術）（肥大化腫瘍腫瘍術）（肥大化腫瘍型腫瘍術）（肥大化腫瘍腫瘍術）（肥大化腫系浸透）（肥大化腫系浸透）の手順により、細胞外Zn-インンドペプチダーゼを均一性に精製しました。CL-4B）、その後、フェニルスレポーズHR 5/5カラムに高速タンパク質液体クロマトグラフィー（FPLC）、最後にSuperose 12 HR 10/30カラムでFPLCが続きます。酵素は、4.6の等電点と6〜8の広いpH最適性を持つ31.5 kDaの強く疎水性タンパク質です。酵素の基質特異性は、哺乳類膜エンドペプチダーゼ-24.11およびストレプトコッカス熱球体栄養素の嗜好を優先する哺乳類の基質特異性と類似しています。インスリンB鎖のPHE24-PHE25結合、続いてHis5-Leu6結合の切断が続きます。酵素はアゾコールとゼラチンで特に活性でした。可溶性および不溶性のコラーゲンは、より低い速度で加水分解されました。S. faecalis性フェロモン関連ペプチドといくつかの哺乳類の生物活性ペプチドは、発音された疎水性を含む部位で切断されました。酵素は、小さな合成ペプチド誘導体（フェニルアゾベンジルオキシカルボニル-L-LEU-GLY-L-PRO-D-ARGおよび2-フリルアクリルL-LEU-GLY-GLY-GLY-L-ALA）を加水分解しませんでした。化学修飾は、酵素活性におけるヒスチジル、カルボキシル、およびチロシル基の重要性を示しており、この酵素がメタロプロテアーゼIIとして分類される可能性があることを示唆しています（EC 3.4.24.4）。酵素は、ラットの炎症性滲出液に存在する720 kDa因子によって強く阻害されます。コラーゲン材料と特定の生物活性ペプチドを攻撃する酵素の顕著な能力は、S。faecalisの存在を含む炎症プロセスへの関与を示唆しています。
An extracellular Zn-endopeptidase was purified to homogeneity from the culture filtrates of Streptococcus faecalis (human oral strain 0G1-10) by a procedure that comprised concentration in an Amicon Hollow Fiber System, ammonium sulfate precipitation, gel permeation chromatography, hydrophobic interaction chromatography (batch operation on phenyl-sepharose Cl-4B), followed by fast protein liquid chromatography (FPLC) on a phenyl-Superose HR 5/5 column, and finally FPLC on a Superose 12 HR 10/30 column. The enzyme is a 31.5-kDa strongly hydrophobic protein with an isoelectric point of 4.6 and a broad pH optimum of 6 to 8. The substrate specificity of the enzyme is similar to that of the mammalian membrane endopeptidase-24.11 and Streptococcus thermophilus thermolysin (EC 3.4.24.4) in hydrolyzing preferentially the Phe24-Phe25 bond in insulin B-chain, followed by cleavage of the His5-Leu6 bond. The enzyme was especially active on Azocoll and gelatin; soluble and insoluble collagens were hydrolyzed at a lower rate. S. faecalis sex pheromone-related peptides and several mammalian bioactive peptides were cleaved at sites involving pronounced hydrophobicity. The enzyme did not hydrolyze small synthetic peptide derivatives (phenylazobenzyloxycarbonyl-L-Pro-L-Leu-Gly-L-Pro-D-Arg and 2-furylacryloyl-L-Leu-Gly-L-Ala) that are typically attacked by "true" bacterial collagenases. Chemical modification indicated the importance of histidyl, carboxyl, and tyrosyl groups in enzyme activity, suggesting that this enzyme may thus be classified as a metalloprotease II (EC 3.4.24.4). The enzyme is strongly inhibited by a 720-kDa factor present in rat inflammatory exudate. The pronounced ability of the enzyme to attack collagenous materials and certain bioactive peptides suggests its participation in inflammatory processes involving the presence of S. faecalis.
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