アクチンのADPリボシル化は、ATP交換の速度とATP加水分解の阻害を引き起こす原因となります

クロストリジウムPerfringens Iota毒素による骨格筋アクチンのADP-リボシル化は、約2倍の無効なATPによるアクチン結合[ガンマ-32p] ATPの交換速度を増加させました。ATPおよびATP [ガンマ]では、ADPでははるかに少ないが、AMPまたはNADではなく、為替レートの増加が観察されました。骨格筋アクチンのADPリボシル化は、「基底」とMg2+（1 mM）によるATP加水分解を約80％減少させました。ATP加水分解の同様の阻害は、肝臓のアクチンADPリボシル化クロストリジウムボツリヌムC2毒素で観察されました。データは、Arg-177でのアクチンのADPリボシル化がATP結合およびATPase活性に大きく影響することを示しています。

ADP-ribosylation of skeletal muscle actin by Clostridium perfringens iota toxin increased the rate of exchange of actin-bound [gamma-32P]ATP by unlabelled ATP about twofold. Increased exchange rates were observed with ATP and ATP[gamma S], much less with ADP but not with AMP or NAD. ADP-ribosylation of skeletal muscle actin reduced "basal" and Mg2+ (1 mM)-induced ATP hydrolysis by about 80%. Similar inhibition of ATP hydrolysis was observed with liver actin ADP-ribosylated by Clostridium botulinum C2 toxin. The data indicate that ADP-ribosylation of actin at Arg-177 largely affects the ATP-binding and ATPase activity.