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細胞膜内のタンパク質溶解を触媒するかき回しの酵素は、本質的に最も広範囲に及ぶものの1つですが、ほとんどは細胞機能がよく理解されていない「孤児」のままです。現在、Voss et alは、ゴルジ体居住性のグリコシルトランスフェラーゼとグリコシダーゼをプレセニリン様プロテアーゼSPPL3の基質として特定しています。膜からのこれらのグリカン修飾酵素の脱落は、グローバルなタンパク質N-グリコシル化をダウンレギュレートします。
細胞膜内のタンパク質溶解を触媒するかき回しの酵素は、本質的に最も広範囲に及ぶものの1つですが、ほとんどは細胞機能がよく理解されていない「孤児」のままです。現在、Voss et alは、ゴルジ体居住性のグリコシルトランスフェラーゼとグリコシダーゼをプレセニリン様プロテアーゼSPPL3の基質として特定しています。膜からのこれらのグリカン修飾酵素の脱落は、グローバルなタンパク質N-グリコシル化をダウンレギュレートします。
The reclusive enzymes that catalyze proteolysis inside the cell membrane are among the most widespread in nature, yet most remain ‘orphans’ whose cellular functions are poorly understood. Now, Voss et al identify Golgi-resident glycosyltransferases and glycosidases as substrates for the presenilin-like protease SPPL3. Shedding of these glycan-modifying enzymes from the membrane down-regulates global protein N-glycosylation.
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