一般的な紹介：組換えタンパク質産生と不溶性タンパク質の精製

タンパク質は、自然源から満足のいく収率を得ることができないため、異種システムで合成されます。可溶性および機能的組換えタンパク質の産生は、バイオテクノロジー分野の主要な目標の1つです。これに関連して、ストレス条件下では、タンパク質の折りたたみ機構が飽和しており、これによりタンパク質の誤った折り畳みとその結果、タンパク質凝集が促進されることを指摘することが重要です。したがって、不溶性タンパク質の形成を最小限に抑えるための最適な発現生物の選択と最も適切な成長条件は、タンパク質特性と下流の要件に従って行う必要があります。大腸菌は、真核生物発現システムによってこれまで達成された大きな発展にもかかわらず、最も人気のある組換えタンパク質発現システムです。その上、乳酸酸細菌や精神菌などの他の原核生物発現システムは、この分野に関心を集めています。しかし、原核生物の発現システムは、多くの場合、異種タンパク質産生の成功のための深刻な制限をもたらすことに言及する価値があります。したがって、哺乳類細胞、昆虫細胞、酵母、糸状菌、微細藻類などの真核生物系は、これらの困難な発現タンパク質の産生のための興味深い代替手段です。

Proteins are synthesized in heterologous systems because of the impossibility to obtain satisfactory yields from natural sources. The production of soluble and functional recombinant proteins is among the main goals in the biotechnological field. In this context, it is important to point out that under stress conditions, protein folding machinery is saturated and this promotes protein misfolding and, consequently, protein aggregation. Thus, the selection of the optimal expression organism and the most appropriate growth conditions to minimize the formation of insoluble proteins should be done according to the protein characteristics and downstream requirements. Escherichia coli is the most popular recombinant protein expression system despite the great development achieved so far by eukaryotic expression systems. Besides, other prokaryotic expression systems, such as lactic acid bacteria and psychrophilic bacteria, are gaining interest in this field. However, it is worth mentioning that prokaryotic expression system poses, in many cases, severe restrictions for a successful heterologous protein production. Thus, eukaryotic systems such as mammalian cells, insect cells, yeast, filamentous fungus, and microalgae are an interesting alternative for the production of these difficult-to-express proteins.