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Journal of the science of food and agriculture2015Nov01Vol.95issue(14)

トランスグルタミナーゼを介して形成されたカゼネートゲラチンとカゼイネート型加熱ゼラチン複合材料:化学的および機能的特性

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文献タイプ:
  • Journal Article
  • Research Support, Non-U.S. Gov't
概要
Abstract

背景:酵素架橋およびその他の反応による食物タンパク質の治療は、処理されたタンパク質に修正された特性を付与する可能性があります。ウシゼラチンと加水分解されたウシゼラチンを使用して、トランスグルタミナーゼを介して2つのカゼネートベースの複合材料を生成し、両方の複合材料について食品加工に有用な特性を調査しました。 結果:ケースインチョウゼラチンとカゼイネート加水分解ゼラチン複合材料には、それぞれ4-ヒドロキシプロリンの33.4および10.3 g kg(-1)タンパク質が含まれていました。ゼラチンと加水分解されたゼラチンとのコンジュゲーションは、フーリエ変換中の分析中に5つの波数で吸収が強い2つの複合材料をもたらし、それらがヒドロキシルおよびカルボキシル基が豊富であることを示しました。両方の複合材料は、トランスグルタミナーゼを介した共役と架橋により、熱重量分析中の熱安定性(すなわち、質量損失が高い)、および元のカゼネートよりも低い熱安定性(すなわち、質量損失が高い)の低い粘度値を示しました。ただし、共焦点レーザースキャン顕微鏡(CLSM)分析により、両方の複合材料が実際に2週間の貯蔵後、エマルジョンの安定性が高いことが明らかになりました。 結論:生成された複合材料は、化学的特性が異なり、元のカゼネートとは粘度とエマルジョンの安定性が優れていました。それらは、タンパク質増粘剤および乳化剤としての可能性があるかもしれません。CLSMは、古典的な濁度法よりも食物タンパク質のエマルジョン安定性を評価するための優れた技術です。

背景:酵素架橋およびその他の反応による食物タンパク質の治療は、処理されたタンパク質に修正された特性を付与する可能性があります。ウシゼラチンと加水分解されたウシゼラチンを使用して、トランスグルタミナーゼを介して2つのカゼネートベースの複合材料を生成し、両方の複合材料について食品加工に有用な特性を調査しました。 結果:ケースインチョウゼラチンとカゼイネート加水分解ゼラチン複合材料には、それぞれ4-ヒドロキシプロリンの33.4および10.3 g kg(-1)タンパク質が含まれていました。ゼラチンと加水分解されたゼラチンとのコンジュゲーションは、フーリエ変換中の分析中に5つの波数で吸収が強い2つの複合材料をもたらし、それらがヒドロキシルおよびカルボキシル基が豊富であることを示しました。両方の複合材料は、トランスグルタミナーゼを介した共役と架橋により、熱重量分析中の熱安定性(すなわち、質量損失が高い)、および元のカゼネートよりも低い熱安定性(すなわち、質量損失が高い)の低い粘度値を示しました。ただし、共焦点レーザースキャン顕微鏡(CLSM)分析により、両方の複合材料が実際に2週間の貯蔵後、エマルジョンの安定性が高いことが明らかになりました。 結論:生成された複合材料は、化学的特性が異なり、元のカゼネートとは粘度とエマルジョンの安定性が優れていました。それらは、タンパク質増粘剤および乳化剤としての可能性があるかもしれません。CLSMは、古典的な濁度法よりも食物タンパク質のエマルジョン安定性を評価するための優れた技術です。

BACKGROUND: Treatment of food proteins by enzymatic crosslinking and other reactions can confer modified properties on the treated proteins. Bovine gelatin and hydrolyzed bovine gelatin were used to generate two caseinate-based composites via transglutaminase, and potential useful properties to food processing were investigated for both composites. RESULTS: Caseinate-gelatin and caseinate-hydrolyzed gelatin composites contained 33.4 and 10.3 g kg(-1) protein of 4-hydroxyproline, respectively. Caseinate conjugation with gelatin and hydrolyzed gelatin resulted in two composites with stronger absorption at five wavenumbers during Fourier transform-infrared analysis, demonstrating that they were rich in hydroxyl and carboxyl groups. Both composites exhibited higher viscosity values in aqueous dispersions, lower thermal stability (i.e. higher mass loss) during thermogravimetric analysis and worse emulsifying properties than original caseinate, owing to conjugation and crosslinking via transglutaminase. However, confocal laser scanning microscopy (CLSM) analysis revealed that both composites actually had better emulsion stability after 2 weeks of storage. CONCLUSION: The composites generated were different in chemical characteristics and better in viscosity and emulsion stability than original caseinate. They might have potential as protein thickeners and emulsifiers. CLSM is a better technique to assess emulsion stability of food proteins than the classic turbidity method.

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