フィブリノーゲンのin vitro酸化は、機能的な変化と進行酸化タンパク質産物の形成を促進します。

フィブリノーゲン（FB）は可溶性血漿タンパク質であり、凝固に関与する重要な分子です。高度な酸化タンパク質産物（AOPP）の形成などのタンパク質の酸化的修飾、構造的に修飾され、酸化ストレスに由来するタンパク質化合物の不均一ファミリーは、多くの慢性炎症性疾患の病態生理学に関連している可能性があります。したがって、この研究の目的は、この炎症のこのメディエーターの形成がFBから発生するかどうか、およびその生成が構造変化に関連しているかどうかを判断することでした。本研究の結果は、FBの酸化がAOPPの形成を引き起こす可能性があることを示唆しており、これによりFBの機能的変化が促進され、その構造ドメインの変化を引き起こし、凝固剤活性が増加する可能性があります。

Fibrinogen (FB) is a soluble blood plasma protein and is a key molecule involved in coagulation. Oxidative modification of proteins, such as the formation of advanced oxidation protein products (AOPP), a heterogeneous family of protein compounds structurally modified and derived from oxidative stress, may be associated with the pathophysiology of a number of chronic inflammatory diseases. Therefore, the aim of this study was to determine whether the formation of this mediator of inflammation occurs from FB and whether its generation is associated with structural changes. Results of the present study suggest that the oxidation of FB may provoke the formation of AOPP, which in turn, may promote functional alterations in FB, thus causing changes in its structural domains and increasing its procoagulant activity.