中東症候群コロナウイルスの宿主トロピズムと宿主細胞受容体ジペプチジルペプチダーゼのアミノ酸構造との関連

中東症候群コロナウイルス（MERS-COV）は、最近出現したベタコロナウイルスで、致命的な致死があります。最近、ジペプチディルペプチダーゼ（CD26、DPP4）がMERS-COVの宿主細胞受容体として同定されました。興味深いことに、DPP4受容体の一般的な存在にもかかわらず、さまざまな細胞の結合と感染が差し迫った変動性を示しています。このレポートでは、宿主受容体結合界面に基づいて、ウイルスの宿主トロピズムを予測するためのツールを提供します。MERS-COVの細胞への結合で、DPP4受容体のランセット4および5のアミノ酸残基、つまりK267、Q286、T288、R317、R336、Q344 A291、L294、およびI295が関与していることがわかりました。これらの残基の変化は、細胞へのウイルス結合の大幅な減少に対応しています。ウイルススパイクと宿主DPP4のランセット4と5の間の界面にある9つの残基は、宿主細胞受容体に対する宿主の熱帯およびウイルス親和性の予測ツールとして使用できます。

The Middle East syndrome coronavirus (MERS-CoV) is a recently emerging betacoronavirus with high fatality. Recently, dipeptidyle peptidase (CD26, DPP4) was identified as the host cell receptor for MERS-CoV. Interestingly, despite of common presence of DPP4 receptors the binding and infection of various cells shows imminent variability. In this report, we provide a tool for prediction of the host tropism of the virus based on the host receptor binding interface. We found out that, in the binding of MERS-CoV to cells the amino acid residues in lancets 4 and 5 of DPP4 receptor, namely K267, Q286, T288, R317, R336, Q344 A291, L294, and I295 are involved. Changes in these residues correspond to profound decrease in virus binding to cells. The nine residues at the interface between the virus spikes and the lancets 4 and 5 of host DPP4 can be used as a predictive tool for the host tropism and virus affinity to host cell receptors.