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背景と目的：EPECおよびEHEC O157：H7との相互作用におけるホストグリコシル化の役割はほとんど不明です。この研究では、O-グリカンがEPECおよびEHEC O157：H7 HT-29細胞への順守に関与しているかどうかを調べました。 方法：培養細胞への細菌接着は、接着性細菌と宿主細胞の直接共染色、接着性菌メッキ、および/または接着性GFP標識細菌の直接的な蛍光観察を使用して決定されました。 結果：EPECおよびEHEC O157：H7のHT-29-GALおよびHT-29細胞の順守の比較は、HT-29細胞の分化がEPECおよびEHEC O157：H7の順守の減少をもたらしたことを示しています。EPECおよびEHEC O157：H7接着は、ベンジル-α-ガルナク治療によって媒介されるO-グリカン生合成の廃止後に減少しました。C2GNT2ノックダウンによって誘導されたCORE 2 O-Glycan欠損HT-29細胞は、HT-29およびSHRNA-CTR/HT-29細胞と比較して、C2GNT2-SH2/HT-29細胞のEPECおよびEHEC O157：H7接着が有意に減少しました。ベンジル-α-GALNAC処理HT-29細胞におけるMUC2発現は、C2GNT2欠損HT-29細胞では大幅に減少しましたが、変化しませんでした。EPECまたはEHEC O157：C2GNT2欠損HT-29細胞のH7感染は、上皮バリア機能を劣化させました。EPECまたはEHEC O157の感染後のshRNA-CTR/HT-29およびC2GNT2-SH2/HT-29細胞におけるオクルディン発現：H7は、コントロール細胞の連続的な分布と比較して細胞表面では不連続でした。これらのデータは、EPECおよびEHEC O157：H7 HT-29細胞への順守がムチン型Core 2 O-Glycanに関連していることを示しています。 結論：この研究は、EPECおよびEHEC O157の炭水化物依存性阻害の設計に向けた概念を提供します。ヒト腸上皮細胞へのH7接着。
背景と目的：EPECおよびEHEC O157：H7との相互作用におけるホストグリコシル化の役割はほとんど不明です。この研究では、O-グリカンがEPECおよびEHEC O157：H7 HT-29細胞への順守に関与しているかどうかを調べました。 方法：培養細胞への細菌接着は、接着性細菌と宿主細胞の直接共染色、接着性菌メッキ、および/または接着性GFP標識細菌の直接的な蛍光観察を使用して決定されました。 結果：EPECおよびEHEC O157：H7のHT-29-GALおよびHT-29細胞の順守の比較は、HT-29細胞の分化がEPECおよびEHEC O157：H7の順守の減少をもたらしたことを示しています。EPECおよびEHEC O157：H7接着は、ベンジル-α-ガルナク治療によって媒介されるO-グリカン生合成の廃止後に減少しました。C2GNT2ノックダウンによって誘導されたCORE 2 O-Glycan欠損HT-29細胞は、HT-29およびSHRNA-CTR/HT-29細胞と比較して、C2GNT2-SH2/HT-29細胞のEPECおよびEHEC O157：H7接着が有意に減少しました。ベンジル-α-GALNAC処理HT-29細胞におけるMUC2発現は、C2GNT2欠損HT-29細胞では大幅に減少しましたが、変化しませんでした。EPECまたはEHEC O157：C2GNT2欠損HT-29細胞のH7感染は、上皮バリア機能を劣化させました。EPECまたはEHEC O157の感染後のshRNA-CTR/HT-29およびC2GNT2-SH2/HT-29細胞におけるオクルディン発現：H7は、コントロール細胞の連続的な分布と比較して細胞表面では不連続でした。これらのデータは、EPECおよびEHEC O157：H7 HT-29細胞への順守がムチン型Core 2 O-Glycanに関連していることを示しています。 結論：この研究は、EPECおよびEHEC O157の炭水化物依存性阻害の設計に向けた概念を提供します。ヒト腸上皮細胞へのH7接着。
BACKGROUND AND AIM: The roles of host glycosylation in interactions with EPEC and EHEC O157:H7 are largely unclear; this study examined whether O-glycans are involved in EPEC and EHEC O157:H7 adherence to HT-29 cells. METHODS: Bacterial adherence to the cultured cells was determined using the direct co-staining of adherent bacteria and host cells, the adherent bacteria plating, and/or the direct fluorescent observation of the adherent GFP-labeled bacteria. RESULTS: A comparison of the adherence of EPEC and EHEC O157:H7 to HT-29-Gal and HT-29 cells indicated that the differentiation of HT-29 cells led to a reduction in the adherence of EPEC and EHEC O157:H7. EPEC and EHEC O157:H7 adhesion decreased after the abrogation of O-glycan biosynthesis mediated by benzyl-α-GalNAc treatment. Core 2 O-glycan-deficient HT-29 cells induced by C2GnT2 knockdown had a significant reduction in EPEC and EHEC O157:H7 adhesion in C2GnT2-sh2/HT-29 cells compared with HT-29 and shRNA-Ctr/HT-29 cells. MUC2 expression in benzyl-α-GalNAc-treated HT-29 cells was significantly reduced but unchanged in C2GnT2-deficient HT-29 cells. EPEC or EHEC O157:H7 infection in C2GnT2-deficient HT-29 cells deteriorated the epithelial barrier function. The occludin expression in the shRNA-Ctr/HT-29 and C2GnT2-sh2/HT-29 cells after infection with EPEC or EHEC O157:H7 was pyknic and discontinuous at the cell surface compared with its continuous distribution of control cells. These data indicate that EPEC and EHEC O157:H7 adherence to HT-29 cells is related to mucin-type core 2 O-glycan. CONCLUSIONS: This study provides the concepts toward the design of carbohydrate-dependent inhibition of EPEC and EHEC O157:H7 adhesion to human intestinal epithelial cells.
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