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ニューロピリン-1（NRP-1）は血管新生に関与していますが、メガカリオシトポイエスにおけるNRP-1の役割はまだ完全には理解されていません。この研究では、TPO依存性UT-7/TPO細胞での血小板由来成長因子（PDGF）とその受容体（PDGFR）の発現を調節しているかどうか、およびUT-7でのPDGFRSおよびNRP-1がTPOに依存しているかどうかを調査しました。/TPO細胞は、巨核球性分化中に複合体を形成します。UT-7/TPO細胞を24時間TPOに飢えてから5 ng/mL TPOで刺激した場合、PDGF-B、PDGFRα、およびPDGFRβの発現はTPOの添加後に有意にアップレギュレートされました。TPOはまた、PDGFRαのチロシンリン酸化をPDGFRβではなく誘導し、PDGFRαβヘテロダイマー複合体の形成を促進しました。さらに、ホルボールミリステートアセテート（PMA）での治療におけるUT-7/TPO細胞の巨核球分化には、PDGFRβとNRP-1タンパク質の顕著な上方制御、PDGFRSとNRP-1、PDGFRαβヘテロダイメル複合体の間の複合体形成が伴いました。PDGF-BB結合活性の増加。免疫細胞化学は、PMA分化したUT-7/TPO細胞におけるPDGFRとNRP-1およびPDGFRαβヘテロダイマー複合体との間の複合体形成を確認しました。私たちの観察結果は、NRP-1がPDGFRSとの複雑な形成を介して巨核球性細胞症に関与しており、NRP-1-PDGFR-Complexesがメガカリ酸細胞のTPOとPDGFによって媒介される効果的な細胞機能に寄与する可能性があることを示唆しています。
ニューロピリン-1（NRP-1）は血管新生に関与していますが、メガカリオシトポイエスにおけるNRP-1の役割はまだ完全には理解されていません。この研究では、TPO依存性UT-7/TPO細胞での血小板由来成長因子（PDGF）とその受容体（PDGFR）の発現を調節しているかどうか、およびUT-7でのPDGFRSおよびNRP-1がTPOに依存しているかどうかを調査しました。/TPO細胞は、巨核球性分化中に複合体を形成します。UT-7/TPO細胞を24時間TPOに飢えてから5 ng/mL TPOで刺激した場合、PDGF-B、PDGFRα、およびPDGFRβの発現はTPOの添加後に有意にアップレギュレートされました。TPOはまた、PDGFRαのチロシンリン酸化をPDGFRβではなく誘導し、PDGFRαβヘテロダイマー複合体の形成を促進しました。さらに、ホルボールミリステートアセテート（PMA）での治療におけるUT-7/TPO細胞の巨核球分化には、PDGFRβとNRP-1タンパク質の顕著な上方制御、PDGFRSとNRP-1、PDGFRαβヘテロダイメル複合体の間の複合体形成が伴いました。PDGF-BB結合活性の増加。免疫細胞化学は、PMA分化したUT-7/TPO細胞におけるPDGFRとNRP-1およびPDGFRαβヘテロダイマー複合体との間の複合体形成を確認しました。私たちの観察結果は、NRP-1がPDGFRSとの複雑な形成を介して巨核球性細胞症に関与しており、NRP-1-PDGFR-Complexesがメガカリ酸細胞のTPOとPDGFによって媒介される効果的な細胞機能に寄与する可能性があることを示唆しています。
Neuropilin-1 (NRP-1) is involved in angiogenesis, but the role of NRP-1 in megakaryocytopoiesis is not yet fully understood. In this study, we investigated whether thrombopoietin (TPO) regulates the expression of platelet-derived growth factor (PDGF) and its receptors (PDGFRs) on TPO-dependent UT-7/TPO cells and whether PDGFRs and NRP-1 on UT-7/TPO cells form complexes during megakaryocytic differentiation. When UT-7/TPO cells were starved of TPO for 24 h and then stimulated with 5 ng/ml TPO, the expression of PDGF-B, PDGFRα, and PDGFRβ were significantly up-regulated after the addition of TPO. TPO also induced tyrosine phosphorylation of PDGFRα but not PDGFRβ, and promoted the formation of PDGFRαβ heterodimer complexes. Furthermore, megakaryocytic differentiation of UT-7/TPO cells on treatment with phorbol myristate acetate (PMA) was accompanied by a marked up-regulation of PDGFRβ and NRP-1 protein expression, complex formation between PDGFRs and NRP-1, PDGFRαβ heterodimer complexes, and an increase in PDGF-BB-binding activity. Immunocytochemistry confirmed complex formation between PDGFRs and NRP-1 and PDGFRαβ heterodimer complexes in PMA-differentiated UT-7/TPO cells. Our observations suggest that NRP-1 is involved in megakaryocytopoiesis through complex formation with PDGFRs, and that NRP-1-PDGFR-complexes may contribute to effective cellular functions mediated by TPO and PDGF in megakaryocytic cells.
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