Paenibacillus curdlanololyticus B-6のGH67α-グルクロニダーゼは、ヘキセヌロン酸基を除去し、モデルキルオリゴ糖糖ヘキシエヌロノシルキシロノシルの生分解を促進します。

α-1,2結合を介してキシラン骨格に付着した4-O-メチルグルクロン酸（MEGLCA）側基は、アルカリパルプ中にヘキセヌロン酸（ヘキサ）に変換されます。α-グルクロニダーゼ（EC 3.2.1.139）は、1,2リンクのMEGLCAをキシルオリゴ糖から加水分解します。α-グルクロニダーゼもヘキサ装飾されたキシルオリゴ糖を加水分解できるかどうかを判断するために、α-グルクロニダーゼ（AguA）をコードする遺伝子をPaenibacillus curdlanololicatus B-6からクローニングしました。精製されたタンパク質は、クラフトパルプから調製されたモデル基質であるヘキセヌロノシルキシロトリオース（Δx3）を分解しました。AguaはΔx3からXylotrioseとHexaを放出しましたが、Δx3のVmax値とKCAT値はMeglcaのVmax値よりも低く、Hexa側グループが加水分解活性に影響する可能性があることを示しています。生物学的漂白の可能性を調査するために、Δx3分解をP. curdlanolyticus B-6の細胞内抽出物を使用して実施しました。相乗的なα-グルクロニダーゼおよびβ-キシロシダーゼ活性を備えた細胞内抽出物は、Δx3をキシロースとヘキサに分解しました。これらの結果は、α-グルクロニダーゼを使用してパルプに由来するΔx3からヘキサを除去し、パルププロセスで化学処理の必要性を減らすことができることを示しています。

4-O-Methylglucuronic acid (MeGlcA) side groups attached to the xylan backbone through α-1,2 linkages are converted to hexenuronic acid (HexA) during alkaline pulping. α-Glucuronidase (EC 3.2.1.139) hydrolyzes 1,2-linked MeGlcA from xylooligosaccharides. To determine whether α-glucuronidase can also hydrolyze HexA-decorated xylooligosaccharides, a gene encoding α-glucuronidase (AguA) was cloned from Paenibacillus curdlanolyticus B-6. The purified protein degraded hexenuronosyl xylotriose (ΔX3), a model substrate prepared from kraft pulp. AguA released xylotriose and HexA from ΔX3, but the Vmax and kcat values for ΔX3 were lower than those for MeGlcA, indicating that HexA side groups may affect the hydrolytic activity. To explore the potential for biological bleaching, ΔX3 degradation was performed using intracellular extract from P. curdlanolyticus B-6. The intracellular extract, with synergistic α-glucuronidase and β-xylosidase activities, degraded ΔX3 to xylose and HexA. These results indicate that α-glucuronidase can be used to remove HexA from ΔX3 derived from pulp, reducing the need for chemical treatments in the pulping process.