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細胞接着機構のタンパク質成分は、上皮細胞の静的状態でさえも継続的な更新を示し、正常な上皮建築と腫瘍抑制の形成と維持に関与しています。CADM1は、細胞接着分子の免疫グロブリンスーパーファミリーに属する腫瘍抑制因子であり、細胞質におけるアクチン結合タンパク質4.1bと足場タンパク質MPP3との細胞接着複合体を形成します。ここでは、光退色（FRAP）分析後の蛍光回復による成熟した細胞接着におけるCADM1-4.1B-MPP3複合体の動的調節を調査します。従来のFRAP分析は、比較的短い期間約10分間行われました。ここでは、敏感なレーザー検出器システムの最近の進歩のおかげで、CADM1複合体のFRAPを長期60分間調べ、異なる拡散定数の画分を区別するための指数曲線フィッティングで回復を分析します。このアプローチは、CADM1の蛍光回収が約16分の時定数（τ）の単一の指数関数に適合しているのに対し、4.1bとmpp3は約40〜60秒の2τを持つ二重指数関数に適合していることが明らかになりました。16分長いτはCADM1のτと類似しており、4.1bとMPP3には2つの異なる画分があり、1つはCADM1と複合体を形成し、もう1つはフリープールとして存在することを示唆しています。光退色分析における蛍光損失は、原形質膜の近くにこれらのタンパク質の遊離プールの存在をサポートします。さらに、二重指数フィッティングにより、フリープールとして存在する4.1bとMPP3の比を、それぞれ約3：2および3：1としてCADM1との複合体として推定することができます。私たちの分析は、4.1bとMPP3で複合体を安定化する上でのCADM1の中心的な役割を明らかにし、接着複合体形成のダイナミクスに関する洞察を提供します。
細胞接着機構のタンパク質成分は、上皮細胞の静的状態でさえも継続的な更新を示し、正常な上皮建築と腫瘍抑制の形成と維持に関与しています。CADM1は、細胞接着分子の免疫グロブリンスーパーファミリーに属する腫瘍抑制因子であり、細胞質におけるアクチン結合タンパク質4.1bと足場タンパク質MPP3との細胞接着複合体を形成します。ここでは、光退色（FRAP）分析後の蛍光回復による成熟した細胞接着におけるCADM1-4.1B-MPP3複合体の動的調節を調査します。従来のFRAP分析は、比較的短い期間約10分間行われました。ここでは、敏感なレーザー検出器システムの最近の進歩のおかげで、CADM1複合体のFRAPを長期60分間調べ、異なる拡散定数の画分を区別するための指数曲線フィッティングで回復を分析します。このアプローチは、CADM1の蛍光回収が約16分の時定数（τ）の単一の指数関数に適合しているのに対し、4.1bとmpp3は約40〜60秒の2τを持つ二重指数関数に適合していることが明らかになりました。16分長いτはCADM1のτと類似しており、4.1bとMPP3には2つの異なる画分があり、1つはCADM1と複合体を形成し、もう1つはフリープールとして存在することを示唆しています。光退色分析における蛍光損失は、原形質膜の近くにこれらのタンパク質の遊離プールの存在をサポートします。さらに、二重指数フィッティングにより、フリープールとして存在する4.1bとMPP3の比を、それぞれ約3：2および3：1としてCADM1との複合体として推定することができます。私たちの分析は、4.1bとMPP3で複合体を安定化する上でのCADM1の中心的な役割を明らかにし、接着複合体形成のダイナミクスに関する洞察を提供します。
Protein components of cell adhesion machinery show continuous renewal even in the static state of epithelial cells and participate in the formation and maintenance of normal epithelial architecture and tumor suppression. CADM1 is a tumor suppressor belonging to the immunoglobulin superfamily of cell adhesion molecule and forms a cell adhesion complex with an actin-binding protein, 4.1B, and a scaffold protein, MPP3, in the cytoplasm. Here, we investigate dynamic regulation of the CADM1-4.1B-MPP3 complex in mature cell adhesion by fluorescence recovery after photobleaching (FRAP) analysis. Traditional FRAP analysis were performed for relatively short period of around 10 min. Here, thanks to recent advances in the sensitive laser detector systems, we examine FRAP of CADM1 complex for longer period of 60 min and analyze the recovery with exponential curve-fitting to distinguish the fractions with different diffusion constants. This approach reveals that the fluorescence recovery of CADM1 is fitted to a single exponential function with a time constant (τ) of approximately 16 min, whereas 4.1B and MPP3 are fitted to a double exponential function with two τs of approximately 40-60 sec and 16 min. The longer τ is similar to that of CADM1, suggesting that 4.1B and MPP3 have two distinct fractions, one forming a complex with CADM1 and the other present as a free pool. Fluorescence loss in photobleaching analysis supports the presence of a free pool of these proteins near the plasma membrane. Furthermore, double exponential fitting makes it possible to estimate the ratio of 4.1B and MPP3 present as a free pool and as a complex with CADM1 as approximately 3:2 and 3:1, respectively. Our analyses reveal a central role of CADM1 in stabilizing the complex with 4.1B and MPP3 and provide insight in the dynamics of adhesion complex formation.
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