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トリプシン - タンパク質エステラーゼ活性を有する2つの糖タンパク質は、マウス血漿からの見かけの均一性に精製されました。1つは、ヒトアルファ-2-マクログロブリンのホモログであるアルファマクログロブリンであり、もう1つは暫定的に命名されたムリノグロブリンは、男性または他の哺乳類でよく特徴付けられている既知の血漿プロテアーゼ阻害剤には対応していませんでした。ムリノグロブリンには約7.6％の炭水化物が含まれており、還元条件下での平衡沈降解析とドデシル硫酸ポリアクリルアミドゲル電気泳動によって判断されるように、MR = 180,000の単一ポリペプチド鎖で構成されていました。ムリノグロブリンは、マウスのアルファマクロブリンとは、ヒトアルファ-2-マクログロブリンと免疫学的に免疫を交差しませんでした。ムルノグロブリンのプロテアーゼ阻害特性を、マウスのアルファマクログロブリンおよびヒトアルファ-2-マクログロブリンのプロテアーゼ阻害特性と比較しました。3つのタンパク質はすべて、プロテアーゼ阻害剤複合体の阻害の程度と結合化学量論の両方がかなり異なっていましたが、トリプシン、パパイン、およびサーモリシンを阻害しました。2つのマクログロブリンはpH 5.5でペプシンを阻害しましたが、ムリノグロブリンはこのpHで不活性化されました。ムリノグロブリンは、2つのマクログロブリンよりもメチルアミンに敏感でした。ムリノグロブリンに対応するタンパク質は、ヒト血漿で検出されませんでした。
トリプシン - タンパク質エステラーゼ活性を有する2つの糖タンパク質は、マウス血漿からの見かけの均一性に精製されました。1つは、ヒトアルファ-2-マクログロブリンのホモログであるアルファマクログロブリンであり、もう1つは暫定的に命名されたムリノグロブリンは、男性または他の哺乳類でよく特徴付けられている既知の血漿プロテアーゼ阻害剤には対応していませんでした。ムリノグロブリンには約7.6％の炭水化物が含まれており、還元条件下での平衡沈降解析とドデシル硫酸ポリアクリルアミドゲル電気泳動によって判断されるように、MR = 180,000の単一ポリペプチド鎖で構成されていました。ムリノグロブリンは、マウスのアルファマクロブリンとは、ヒトアルファ-2-マクログロブリンと免疫学的に免疫を交差しませんでした。ムルノグロブリンのプロテアーゼ阻害特性を、マウスのアルファマクログロブリンおよびヒトアルファ-2-マクログロブリンのプロテアーゼ阻害特性と比較しました。3つのタンパク質はすべて、プロテアーゼ阻害剤複合体の阻害の程度と結合化学量論の両方がかなり異なっていましたが、トリプシン、パパイン、およびサーモリシンを阻害しました。2つのマクログロブリンはpH 5.5でペプシンを阻害しましたが、ムリノグロブリンはこのpHで不活性化されました。ムリノグロブリンは、2つのマクログロブリンよりもメチルアミンに敏感でした。ムリノグロブリンに対応するタンパク質は、ヒト血漿で検出されませんでした。
Two glycoproteins having trypsin-protein esterase activity were purified to apparent homogeneity from murine plasma. One was alpha-macroglobulin, a homologue of human alpha-2-macroglobulin, while the other, tentatively named murinoglobulin, did not correspond to any of the known plasma protease inhibitors that have been well characterized in men or other mammals. Murinoglobulin contained about 7.6% carbohydrate and was composed of a single-polypeptide chain of Mr = 180,000 as judged by the equilibrium sedimentation analysis and sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis under reducing conditions. Murinoglobulin did not cross-react immunologically with mouse alpha-macroglobulin nor with human alpha-2-macroglobulin. Protease-inhibiting properties of murinoglobulin were compared with those of mouse alpha-macroglobulin and human alpha-2-macroglobulin. All the three proteins inhibited trypsin, papain, and thermolysin, although they differed considerably in both the degree of inhibition and the binding stoichiometry of protease-inhibitor complexes. The two macroglobulins inhibited pepsin at pH 5.5, whereas murinoglobulin was inactivated at this pH. Murinoglobulin was more sensitive to methylamine than the two macroglobulins. No protein corresponding to murinoglobulin was detected in human plasma.
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