ライスブランタンパク質加水分解物は、in vitroα-アミラーゼ、β-グルコシダーゼおよびACE阻害活性を示す

背景：この研究の目的は、イネのタンパク質加水分解物のin vitroの健康増進活性を体系的に調べることでした。ライスブランタンパク質は、アルブミン、グロブリン、プロラミン、グルテリンに分割され、4つのプロテアーゼ調製物、すなわちアルカラーゼ、ニュートラーゼ、フラボルザイムおよびプロタマックス、およびα-アミラーゼ、α-グルコシドゼおよびアンジェリンジンジンジンジンジンジンジンジンジンジンジンジンジンジンジンゲンに対する加水分解物の阻害活性に依存しました。酵素（ACE）の変換は、240分の加水分解期間にわたって監視されました。加水分解物中の活性ペプチドは、超濾過とイオン交換クロマトグラフィーによって分離され、活性画分のペプチド配列はLC-MS/MSによって特定されました。 結果：タンパク質の加水分解により、これらの生物活性が大幅に増加し、一般にタンパク質加水分解の程度と相関していました。一般に、最高の生物活性はアルブミンとグルテリンの加水分解物で発見され、それに続いてグローブリン加水分解物が続き、プロラミン加水分解物は最も低い活性を示しました。使用された4つの酵素のうち、アルカラーゼおよびプロタマックス触媒の加水分解物は一般に最高の活性を持ち、フラボルツーム生産された加水分解物は最も低い活性でした。アルカラーゼ触媒グルテリン加水分解物のMW <3 kDa画分は、6〜32アミノ酸残基を持つ13ペプチドを含むことが同定された最も高いβ-グルコシダーゼ阻害活性を有していました。 結論：アルブミンおよびアルカラーゼおよびプロタマックスによって産生されたアルブミンおよびグルテリン加水分解物のα-アミラーゼおよびα-グルコシダーゼ阻害活性は、標準的な抗糖尿病薬アカルボースの大きさと同等であり、栄養補助食品または栄養補助食品に発達する可能性がありました。糖尿病の管理のため。

BACKGROUND: The objective of this study was to systematically examine the in vitro health-promotion activities of rice bran protein hydrolysates. Rice bran proteins were fractioned into albumin, globulin, prolamin and glutelin, which were subjected to hydrolysis by four protease preparations, namely Alcalase, Neutrase, Flavourzyme and Protamax, and the inhibitory activities of the hydrolysates against α-amylase, α-glucosidase and angiotensin converting enzyme (ACE), were monitored over a hydrolysis period of 240 min. Active peptides in the hydrolysates were isolated by ultra-filtration and ion-exchange chromatography and the peptide sequences of the active fractions were identified by LC-MS/MS. RESULTS: Hydrolysis of the proteins resulted in significant increases in these bioactivities, which were generally correlated with the degree of protein hydrolysis. In general, the highest bioactivities were found with albumin and glutelin hydrolysates, followed by globulin hydrolysates, while prolamin hydrolysates showed the lowest activities. Of the four enzymes used, Alcalase- and Protamax-catalysed hydrolysates generally had the highest activities while Flavourzyme-produced hydrolysates had the lowest activity. The MW < 3 kDa fraction of the Alcalase-catalysed glutelin hydrolysates had the highest β-glucosidase inhibition activity, which was identified to contain 13 peptides with six to 32 amino acid residues. CONCLUSION: The α-amylase and α-glucosidase inhibitory activities of albumin and glutelin hydrolysates produced by Alcalase and Protamax were comparable in magnitude to those of the standard anti-diabetic drug acarbose, and had the potential to be developed into a dietary or nutraceutical supplement for the management of diabetes.