オスモライト混合物は、タンパク質の折りたたみおよび機能的活性に対する個々の浸透圧とは異なる影響を及ぼします

オスモライテスは、高分子の構造と機能を保護するために、ストレス条件下で生物によって蓄積された小さな有機分子です。本研究では、RNase-Aのタンパク質の折りたたみ/安定性と機能に対するいくつかのバイナリオスモライト混合物の効果を調査しました。このために、個々の混合物とオスモライト混合物の存在下および非存在下で、シチジン2'-3 '環状単リン酸のRNase-A媒介加水分解の25°Cでのギブス自由エネルギーの変化）および特定の活性を測定しました。オスモライト混合物は、個々の浸透圧とはタンパク質の安定性と機能に異なる効果をもたらすことがわかった。オスモライト混合物と個々のオスモライテスの存在下でのRNase-Aの再展開研究では、オスモライト混合物が個々の浸透圧と比較して不十分な再フォルディング効率を持っていることが明らかになりました。

Osmolytes are small organic molecules accumulated by organisms under stress conditions to protect macromolecular structure and function. In the present study, we have investigated the effect of several binary osmolyte mixtures on the protein folding/stability and function of RNase-A. For this, we have measured ΔGD(o) (Gibbs free energy change at 25°C) and specific activity of RNase-A mediated hydrolysis of cytidine 2'-3' cyclic monophosphate in the presence and absence of individual and osmolyte mixtures. It was found that the osmolyte mixtures have different effect on protein stability and function than that of individual osmolytes. Refolding studies of RNase-A in the presence of osmolyte mixtures and individual osmolytes also revealed that osmolyte mixtures have a poor refolding efficiency relative to the individual osmolytes.