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リボソームタンパク質合成の重要なイベントは、伸長因子G（EF-G）によって触媒され、GTPが必要である脱アシル化TRNA、ペプチジルTRNA、およびmRNAの転座です。反応の分子メカニズムに対処するために、転座中のtRNA放出のためのtRNA出口部位（E部位）の機能的役割を研究しました。eサイト結合の親和性を大幅に低下させるtrnaphの3 '末端の変更により、転座速度が40倍に低下することが示されます。さらに、リボソーム上のEF-GのGTPase活性のP部位結合tRNAによる刺激が低下または廃止されます。結果は、E部位の去ったtRNAの3'末端アデニンの水素結合相互作用、おそらく23S rRNAで塩基対にある可能性が高いことが、転座反応に不可欠であることを示唆しています。さらに、この相互作用は、リボソーム上のEF-GのGTP加水分解活性を刺激します。次の転座の分子モデルを提案します：EF-G.GTPの結合後、P部位に縛られたTRNAは、3'-ターミナル一本鎖ACCA尾の動きによる、隣接する23S RRNAとの相互作用を確立します。E部位で、P部位からE部位へのtRNA移動を開始し、GTP加水分解を促進します。50年代のリボソームサブユニットに遠く位置するE部位とEF-G結合部位の間の協同組合相互作用は、おそらく23S rRNAの立体構造変化によって媒介されます。
リボソームタンパク質合成の重要なイベントは、伸長因子G（EF-G）によって触媒され、GTPが必要である脱アシル化TRNA、ペプチジルTRNA、およびmRNAの転座です。反応の分子メカニズムに対処するために、転座中のtRNA放出のためのtRNA出口部位（E部位）の機能的役割を研究しました。eサイト結合の親和性を大幅に低下させるtrnaphの3 '末端の変更により、転座速度が40倍に低下することが示されます。さらに、リボソーム上のEF-GのGTPase活性のP部位結合tRNAによる刺激が低下または廃止されます。結果は、E部位の去ったtRNAの3'末端アデニンの水素結合相互作用、おそらく23S rRNAで塩基対にある可能性が高いことが、転座反応に不可欠であることを示唆しています。さらに、この相互作用は、リボソーム上のEF-GのGTP加水分解活性を刺激します。次の転座の分子モデルを提案します：EF-G.GTPの結合後、P部位に縛られたTRNAは、3'-ターミナル一本鎖ACCA尾の動きによる、隣接する23S RRNAとの相互作用を確立します。E部位で、P部位からE部位へのtRNA移動を開始し、GTP加水分解を促進します。50年代のリボソームサブユニットに遠く位置するE部位とEF-G結合部位の間の協同組合相互作用は、おそらく23S rRNAの立体構造変化によって媒介されます。
A key event in ribosomal protein synthesis is the translocation of deacylated tRNA, peptidyl tRNA and mRNA, which is catalyzed by elongation factor G (EF-G) and requires GTP. To address the molecular mechanism of the reaction we have studied the functional role of a tRNA exit site (E site) for tRNA release during translocation. We show that modifications of the 3' end of tRNAPhe, which considerably decrease the affinity of E-site binding, lower the translocation rate up to 40-fold. Furthermore, 3'-end modifications lower or abolish the stimulation by P site-bound tRNA of the GTPase activity of EF-G on the ribosome. The results suggest that a hydrogen-bonding interaction of the 3'-terminal adenine of the leaving tRNA in the E site, most likely base-pairing with 23S rRNA, is essential for the translocation reaction. Furthermore, this interaction stimulates the GTP hydrolyzing activity of EF-G on the ribosome. We propose the following molecular model of translocation: after the binding of EF-G.GTP, the P site-bound tRNA, by a movement of the 3'-terminal single-stranded ACCA tail, establishes an interaction with 23S rRNA in the adjacent E site, thereby initiating the tRNA transfer from the P site to the E site and promoting GTP hydrolysis. The co-operative interaction between the E site and the EF-G binding site, which are distantly located on the 50S ribosomal subunit, is probably mediated by a conformational change of 23S rRNA.
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