ソートゼ酵素ファミリーの分子的特徴

細菌は、多くの表面曝露タンパク質を伴う複雑で変化する細胞壁を持っています。ソートゼは、グラム陽性菌の細胞壁のペプチドグリカンへの特定のタンパク質の共有結合の原因です。典型的なソートゼと見なされる黄色ブドウ球菌のソートゼAは、病因に不可欠であることが示されているため、新規治療薬の潜在的な標的として多くの注目を集めています。グラム陽性の細菌に広く存在するため、他のグラム陽性病原体もその病因にソートゼを必要とする可能性があります。また、ソルターゼは、さまざまな産業用途で重要な使用があることも示されています。ソートゼファミリーの現在の知識を構造、機能、メカニズムの観点から確認し、抗菌ターゲットおよび微生物学的ツールとしての使用に向けて作業を要約します。

Bacteria possess complex and varying cell walls with many surface exposed proteins. Sortases are responsible for the covalent attachment of specific proteins to the peptidoglycan of the cell wall of Gram-positive bacteria. Sortase A of Staphylococcus aureus, which is seen as the archetypal sortase, has been shown to be essential for pathogenesis and has therefore received much attention as a potential target for novel therapeutics. Being widely present in Gram-positive bacteria, it is likely that other Gram-positive pathogens also require sortases for their pathogenesis. Sortases have also been shown to be of significant use in a range of industrial applications. We review current knowledge of the sortase family in terms of their structures, functions and mechanisms and summarize work towards their use as antibacterial targets and microbiological tools.