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この研究では、逆相液体クロマトグラフィー（RP-HPLC）およびインライン電気抑制イオン化質量分析（ESI-MS）によるpH 6.5での勾配溶出条件下でのペプチドとタンパク質のトリプティック消化の分析を実行することの利点はあります。文書化。これらのRP分離では、二重端キャップ、両cidentate式の固定されたN-オクタデシル幅の細孔シリカ吸着剤が毛細血管カラム形式で採用されました。RP-HPLC分離のために低pH溶出条件を使用した同じペプチドとタンパク質トリプティック消化物の対応する分析と比較して、この代替アプローチはこれらの分析物の選択性の改善とより効率的な分離を提供するため、異なる存在でタンパク質のより敏感な同定を可能にします。レベル、つまり、同じタンパク質からのより多くのトリプティックペプチドを自信を持って特定し、タンパク質のより高い配列カバーを得ることができます。このアプローチは、オンラインの2次元（2D）強い陽イオン交換（SCX）-RP-HPLC-ESI-MS/MSシステムを使用して、ヒト血漿タンパク質サンプルに由来する非常に複雑なトリプティック消化物でさらに評価されました。繰り返しになりますが、異なる組成の携帯電話があるpH 6.5では、より感度の高いオンライン電子散布イオン化タンデム質量分析（ESI-MS/MS）分析と同時に、クロマトグラフィー選択性の改善が得られました。結果として、より多くの血漿タンパク質を自信を持って特定することができ、pH 6.5での溶出によるこれらのRP-HPLCメソッドの可能性を強調して、プロテオミクス調査の範囲をさらに拡張します。
この研究では、逆相液体クロマトグラフィー（RP-HPLC）およびインライン電気抑制イオン化質量分析（ESI-MS）によるpH 6.5での勾配溶出条件下でのペプチドとタンパク質のトリプティック消化の分析を実行することの利点はあります。文書化。これらのRP分離では、二重端キャップ、両cidentate式の固定されたN-オクタデシル幅の細孔シリカ吸着剤が毛細血管カラム形式で採用されました。RP-HPLC分離のために低pH溶出条件を使用した同じペプチドとタンパク質トリプティック消化物の対応する分析と比較して、この代替アプローチはこれらの分析物の選択性の改善とより効率的な分離を提供するため、異なる存在でタンパク質のより敏感な同定を可能にします。レベル、つまり、同じタンパク質からのより多くのトリプティックペプチドを自信を持って特定し、タンパク質のより高い配列カバーを得ることができます。このアプローチは、オンラインの2次元（2D）強い陽イオン交換（SCX）-RP-HPLC-ESI-MS/MSシステムを使用して、ヒト血漿タンパク質サンプルに由来する非常に複雑なトリプティック消化物でさらに評価されました。繰り返しになりますが、異なる組成の携帯電話があるpH 6.5では、より感度の高いオンライン電子散布イオン化タンデム質量分析（ESI-MS/MS）分析と同時に、クロマトグラフィー選択性の改善が得られました。結果として、より多くの血漿タンパク質を自信を持って特定することができ、pH 6.5での溶出によるこれらのRP-HPLCメソッドの可能性を強調して、プロテオミクス調査の範囲をさらに拡張します。
In this study, the advantages of carrying out the analysis of peptides and tryptic digests of proteins under gradient elution conditions at pH 6.5 by reversed-phase liquid chromatography (RP-HPLC) and in-line electrospray ionisation mass spectrometry (ESI-MS) are documented. For these RP separations, a double endcapped, bidentate anchored n-octadecyl wide pore silica adsorbent was employed in a capillary column format. Compared to the corresponding analysis of the same peptides and protein tryptic digests using low pH elution conditions for their RP-HPLC separation, this alternative approach provides improved selectivity and more efficient separation of these analytes, thus allowing a more sensitive identification of proteins at different abundance levels, i.e. more tryptic peptides from the same protein could be confidently identified, enabling higher sequence coverage of the protein to be obtained. This approach was further evaluated with very complex tryptic digests derived from a human plasma protein sample using an online two-dimensional (2D) strong cation-exchange (SCX)-RP-HPLC-ESI-MS/MS system. Again, at pH 6.5, with mobile phases of different compositions, improved chromatographic selectivities were obtained, concomitant with more sensitive on-line electrospray ionisation tandem mass spectrometric (ESI-MS/MS) analysis. As a consequence, more plasma proteins could be confidently identified, highlighting the potential of these RP-HPLC methods with elution at pH 6.5 to extend further the scope of proteomic investigations.
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