ヒト80年代リボソームの構造

リボソームは、タンパク質合成を触媒する翻訳機械です。さまざまな種のリボソーム構造は原子レベルで知られていますが、ヒトリボソームの構造を取得することは依然として課題です。これに対処するための努力は、人間の病気に関して非常に関連性があります。ここでは、高解像度の単一粒子クリオエレクトロン顕微鏡と原子モデルの構築に由来するヒトリボソームのほぼ原子構造を報告します。構造の平均解像度は3.6Åで、最も安定した領域で2.9Åの解像度に達します。リボソームRNAエンティティとアミノ酸側鎖、特にトランスファーRNA結合部位と出口部位tRNAとの特定の分子相互作用に関する前例のない洞察を提供します。これは、リボソームサブユニットの回転動きに強く改装することが見られるサブユニット界面の原子の詳細を明らかにします。さらに、この構造は、規制緩和されたタンパク質合成に関連する抗生物質の副作用と疾患を分析する方法を舗装します。

Ribosomes are translational machineries that catalyse protein synthesis. Ribosome structures from various species are known at the atomic level, but obtaining the structure of the human ribosome has remained a challenge; efforts to address this would be highly relevant with regard to human diseases. Here we report the near-atomic structure of the human ribosome derived from high-resolution single-particle cryo-electron microscopy and atomic model building. The structure has an average resolution of 3.6 Å, reaching 2.9 Å resolution in the most stable regions. It provides unprecedented insights into ribosomal RNA entities and amino acid side chains, notably of the transfer RNA binding sites and specific molecular interactions with the exit site tRNA. It reveals atomic details of the subunit interface, which is seen to remodel strongly upon rotational movements of the ribosomal subunits. Furthermore, the structure paves the way for analysing antibiotic side effects and diseases associated with deregulated protein synthesis.