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ゲルビッチ血液層システムに関連する7つのマウスモノクローナル抗体のエピトープを調査しました。BRIC4、BRIC10、GERO、MR4-130は以前に公開されています。他の3人（Apo1、Apo2、Apo3）は、正常なヒト赤血球による免疫により調製され、グリコフォリンCおよびDを欠く赤血球をスクリーニングすることで検出されました。グリコフォリンC.ペプチドおよび化学修飾グリコフォリンを用いた血球凝集阻害実験により、MR4-130、Gero、Bric10、およびApo2はすべて、グリココリンCのN末端3または4つの残基を含む同一またはむしろ類似のエピトープに向けられていることが明らかになりました。- 末端メチオニン残基または3番目および/または4番目の位置でのオリゴ糖に付着したシアル酸の放出により、これらすべての抗原が破壊されました。Apo3のエピトープは、グルタミン酸17および/またはアスパラギン酸１９と、セリン15に付着したオリゴ糖を含むことがわかった。BRIC4およびAPO1の抗原は、残基2-21内に配置され、O-グリコシドに関連したオリゴ糖（S）に付着したシアル酸を含むことがわかりました。ただし、これらのエピトープをさらに解明することはできませんでした。正常な赤血球ごとに39,000の受容体部位に結合した放射線ヨウ素化MR4-130。標識抗体の結合は、非標識MR4-130、BRIC10、Apo2、およびGeroによって完全に阻害されました。APO1は、隣接するサイトに向けられていることを示唆する部分的な阻害を引き起こしました。BRIC4、APO3、および抗GE3は、標識MR4-130の結合をかなりの程度まで阻害しませんでした。
ゲルビッチ血液層システムに関連する7つのマウスモノクローナル抗体のエピトープを調査しました。BRIC4、BRIC10、GERO、MR4-130は以前に公開されています。他の3人（Apo1、Apo2、Apo3）は、正常なヒト赤血球による免疫により調製され、グリコフォリンCおよびDを欠く赤血球をスクリーニングすることで検出されました。グリコフォリンC.ペプチドおよび化学修飾グリコフォリンを用いた血球凝集阻害実験により、MR4-130、Gero、Bric10、およびApo2はすべて、グリココリンCのN末端3または4つの残基を含む同一またはむしろ類似のエピトープに向けられていることが明らかになりました。- 末端メチオニン残基または3番目および/または4番目の位置でのオリゴ糖に付着したシアル酸の放出により、これらすべての抗原が破壊されました。Apo3のエピトープは、グルタミン酸17および/またはアスパラギン酸１９と、セリン15に付着したオリゴ糖を含むことがわかった。BRIC4およびAPO1の抗原は、残基2-21内に配置され、O-グリコシドに関連したオリゴ糖（S）に付着したシアル酸を含むことがわかりました。ただし、これらのエピトープをさらに解明することはできませんでした。正常な赤血球ごとに39,000の受容体部位に結合した放射線ヨウ素化MR4-130。標識抗体の結合は、非標識MR4-130、BRIC10、Apo2、およびGeroによって完全に阻害されました。APO1は、隣接するサイトに向けられていることを示唆する部分的な阻害を引き起こしました。BRIC4、APO3、および抗GE3は、標識MR4-130の結合をかなりの程度まで阻害しませんでした。
The epitopes of seven mouse monoclonal antibodies which are related to the Gerbich blood group system were investigated. BRIC4, BRIC10, GERO and MR4-130 have been published earlier. The three others (APO1, APO2, APO3) were prepared by immunization with normal human erythrocytes and detected by screening with red blood cells that lack glycophorins C and D. Using immunoblotting and hemagglutination inhibition assays, the epitopes for all antibodies were found to be located on glycophorin C. Hemagglutination inhibition experiments with peptides and chemically modified glycophorins revealed that MR4-130, GERO, BRIC10 and APO2 are all directed against identical or rather similar epitopes comprising the N-terminal three or four residues of glycophorin C. Modification of the N-terminal methionine residue or release of sialic acid attached to oligosaccharide(s) at the third and/or fourth position(s) destroyed all these antigens. The epitope of APO3 was found to comprise glutamic acid17 and/or aspartic acid19 as well as the oligosaccharide attached to serine15. The antigens of BRIC4 and APO1 were found to be located within the residues 2-21 and to comprise sialic acid attached to O-glycosidically linked oligosaccharide(s). However, these epitopes could not be elucidated further. Radio-iodinated MR4-130 bound to 39,000 receptor sites per normal red blood cell. Binding of the labelled antibody was completely inhibited by unlabelled MR4-130, BRIC10, APO2 and GERO. APO1 caused partial inhibition suggesting that it is directed against an adjacent site. BRIC4, APO3 and anti-Ge3 did not inhibit the binding of labelled MR4-130 to any significant extent.
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