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以前は、ハイスループットシーケンステクノロジーを使用してScolopendra subspinipes mutilansのde novo RNAシーケンスを実行し、いくつかの抗菌薬ペプチド候補を特定しました。その中で、カチオン性抗菌ペプチドであるスコロペンドラシンVIIが、長さ、電荷、等電点などの物理化学的特性に基づいて選択されました。ここでは、U937およびJurkat白血病細胞株に対するスコロペンドラシンVIIの抗がん活動を評価しました。結果は、スコロペンドラシンVIIがMTSアッセイにおける白血病細胞の生存率を低下させることを示した。さらに、フローサイトメトリー分析とアクリジンオレンジ/臭化エチジウム染色により、スコロペンドラシンVIIが白血病細胞に壊死を誘発することが明らかになりました。スコロペンドラシンvii誘発壊死は、癌細胞の膜に濃縮されるホスファチジルセリンとの特異的相互作用によって媒介されました。まとめると、これらのデータは、スコロペンドラシンVIIがおそらくホスファチジルセリンとの相互作用を通じて白血病細胞における壊死細胞死を誘発したことを示しています。この結果は、有用な抗がんペプチド候補と、新しい抗がんペプチドの発達のための効率的な戦略を提供します。
以前は、ハイスループットシーケンステクノロジーを使用してScolopendra subspinipes mutilansのde novo RNAシーケンスを実行し、いくつかの抗菌薬ペプチド候補を特定しました。その中で、カチオン性抗菌ペプチドであるスコロペンドラシンVIIが、長さ、電荷、等電点などの物理化学的特性に基づいて選択されました。ここでは、U937およびJurkat白血病細胞株に対するスコロペンドラシンVIIの抗がん活動を評価しました。結果は、スコロペンドラシンVIIがMTSアッセイにおける白血病細胞の生存率を低下させることを示した。さらに、フローサイトメトリー分析とアクリジンオレンジ/臭化エチジウム染色により、スコロペンドラシンVIIが白血病細胞に壊死を誘発することが明らかになりました。スコロペンドラシンvii誘発壊死は、癌細胞の膜に濃縮されるホスファチジルセリンとの特異的相互作用によって媒介されました。まとめると、これらのデータは、スコロペンドラシンVIIがおそらくホスファチジルセリンとの相互作用を通じて白血病細胞における壊死細胞死を誘発したことを示しています。この結果は、有用な抗がんペプチド候補と、新しい抗がんペプチドの発達のための効率的な戦略を提供します。
Previously, we performed de novo RNA sequencing of Scolopendra subspinipes mutilans using high-throughput sequencing technology and identified several antimicrobial peptide candidates. Among them, a cationic antimicrobial peptide, scolopendrasin VII, was selected based on its physicochemical properties, such as length, charge, and isoelectric point. Here, we assessed the anticancer activities of scolopendrasin VII against U937 and Jurkat leukemia cell lines. The results showed that scolopendrasin VII decreased the viability of the leukemia cells in MTS assays. Furthermore, flow cytometric analysis and acridine orange/ethidium bromide staining revealed that scolopendrasin VII induced necrosis in the leukemia cells. Scolopendrasin VII-induced necrosis was mediated by specific interaction with phosphatidylserine, which is enriched in the membrane of cancer cells. Taken together, these data indicated that scolopendrasin VII induced necrotic cell death in leukemia cells, probably through interaction with phosphatidylserine. The results provide a useful anticancer peptide candidate and an efficient strategy for new anticancer peptide development.
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