生殖線特異的H1バリアント：「セクシー」リンカーヒストン

真核生物のゲノムは、主にDNAと豊富な塩基性ヒストンタンパク質と相互作用することによって形成される核タンパク質複合体であるクロマチンに詰められています。クロマチンの基本的な構造的および機能的サブユニットは、ヌクレオソームコア粒子であり、各コアヒストンH2A、H2B、H3、およびH4の2つのコピーによって形成された卵巣タンパク質複合体の周りに包まれた146 bpのDNAで構成されています。さらに、ヌクレオソームコア粒子の固有の成分ではありませんが、リンカーヒストンH1はモノマーの形で直接相互作用します。ヒストンH1は、リンカーDNAの出口/侵入部位の近くでヌクレオソームに結合し、ヌクレオソームの繰り返し長を決定し、ヌクレオソームの高次組織を〜30 nMクロマチン繊維に安定させます。コアヒストンと比較して、ヒストンH1は進化を通じてあまり保存されていません。さらに、後生動物のヒストンH1組成は一般に複雑であり、特定の機能と同様に冗長性を発揮する複数のバリアントを含むほとんどの種とともに複雑です。この点で、特徴的な特徴は、生殖細胞系および初期胚形成中の体細胞H1を置き換える特定のH1バリアントの存在です。このレビューでは、それらの構造的および機能的特性に関する現在の知識を要約します。

The eukaryotic genome is packed into chromatin, a nucleoprotein complex mainly formed by the interaction of DNA with the abundant basic histone proteins. The fundamental structural and functional subunit of chromatin is the nucleosome core particle, which is composed by 146 bp of DNA wrapped around an octameric protein complex formed by two copies of each core histone H2A, H2B, H3, and H4. In addition, although not an intrinsic component of the nucleosome core particle, linker histone H1 directly interacts with it in a monomeric form. Histone H1 binds nucleosomes near the exit/entry sites of linker DNA, determines nucleosome repeat length and stabilizes higher-order organization of nucleosomes into the ∼30 nm chromatin fiber. In comparison to core histones, histone H1 is less well conserved through evolution. Furthermore, histone H1 composition in metazoans is generally complex with most species containing multiple variants that play redundant as well as specific functions. In this regard, a characteristic feature is the presence of specific H1 variants that replace somatic H1s in the germline and during early embryogenesis. In this review, we summarize our current knowledge about their structural and functional properties.