HIV-2 VPXの変異分析は、ポリプロリンモチーフのプロリン残基109がSAMHD1の分解を調節することを示しています。

この研究では、HIV-2 VPXがマクロファージの感染性とウイルス複製の能力を付与するメカニズムが、宿主の抗ウイルス因子SAMHD1を分解する能力にのみ依存しているかどうかを判断するために、変異解析を実行しました。期待に反して、HIV-2 VPXのC末端ポリプロリンモチーフのP（109）には2つのユニークな役割があることを実証しました。マクロファージでのSAMHD1の特定の分解を促進し、VPXの高レベルでのSAMHD1分解を防ぐためです。

In this study, we performed a mutational analysis to determine whether the mechanism by which HIV-2 Vpx confers the capacity for infectivity and viral replication in macrophages is solely dependent on its ability to degrade the host antiviral factor SAMHD1. Contrary to expectations, we demonstrated that P(109) in the C-terminal poly-proline motif of HIV-2 Vpx has two unique roles: to facilitate the specific degradation of SAMHD1 in macrophages, and to facilitate multimerization of Vpx, therefore preventing SAMHD1 degradation in the presence of high levels of Vpx.